STRUCTURE OF NF-KAPPA-B P50 HOMODIMER BOUND TO A KAPPA-B SITE
STRUCTURE OF NF-KAPPA-B P50 HOMODIMER BOUND TO A KAPPA-B SITE
复制标题
DOI：
10.1038/373303a0
复制
发表时间：
1995-01-26
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
SIGLER, PB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
GHOSH, G;VANDUYNE, G;SIGLER, PB
与回文 kappa B 位点结合的转录因子 NF-kappa B p50 同二聚体的 2.3 埃晶体结构表明，Rel 同源区域折叠成两个不同的结构域，类似于免疫球蛋白超家族中的结构域。 p50 二聚体包裹着一个未扭曲的 B-DNA 螺旋，主要通过连接两个结构域中二级结构元件的环，沿着 10 碱基对 kappa B 识别位点进行特定接触。羧基末端结构域使用 Rel 家族中高度保守的残基在 β 片层之间形成二聚化界面。
The 2.3-Angstrom crystal structure of the transcription factor NF-kappa B p50 homodimer bound to a palindromic kappa B site reveals that the Rel homology region folds into two distinct domains, similar to those in the immunoglobulin superfamily. The p50 dimer envelopes an undistorted B-DNA helix, making specific contacts along the 10-base-pair kappa B recognition site mainly through loops connecting secondary structure elements in both domains. The carboxy-terminal domains form a dimerization interface between beta-sheets using residues that are strongly conserved in the Rel family.