The herpes simplex virus 1 UL17 protein is the second constituent of the capsid vertex-specific component required for DNA packaging and retention.
The herpes simplex virus 1 UL17 protein is the second constituent of the capsid vertex-specific component required for DNA packaging and retention.
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单纯疱疹病毒 1 UL17 蛋白是 DNA 包装和保留所需的衣壳顶点特异性成分的第二个成分。
DOI：
10.1128/jvi.00837-11
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发表时间：
2011
影响因子：
5.4
通讯作者：
Conway,JamesF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Toropova,Katerina;Huffman,JamieB;Homa,FredL;Conway,JamesF
单纯疱疹病毒（HSV） UL17和UL25次要衣壳蛋白是DNA包装所必需的。它们被认为是由一个分子组成，在每个衣壳顶点周围排列成5个拷贝。该分子最初被称为“C-衣壳特异性组分”（CCSC） （B. L. Trus等人，Mol. Cell26:479-489, 2007），但随着我们随后在A、B和C衣壳的重建中观察到这一特征，我们现在更一般地将其称为“衣壳顶点特异性组分”（CVSC） （S. K. Cockrell等人，J. viroll .85:4875-4887, 2011）。我们之前通过在低温电子显微镜（cro - em）图像重建中可视化一个大型UL25特异性标签，证实了UL25占据了CVSC密度的顶点-远端区域。我们采用了相同的策略来确定UL17蛋白的衣壳位置。生成的重组病毒含有小串联亲和纯化（TAP）标签或绿色荧光蛋白（GFP）附着在UL17的C端。纯化tap标记的UL17或类似的tap标记的UL25蛋白清楚地表明这两种蛋白相互作用。含有UL17- gfp蛋白的衣壳的低温电镜重建显示，UL17是CVSC的第二个组分，并表明UL17通过其C端与CVSC的另一个组分UL25接口。UL17最靠近顶点的部分似乎受到了很差的约束，这可能为与门脉顶点的被膜蛋白或dna包装机制相互作用提供了灵活性。UL17和UL25蛋白在HSV-1衣壳表面的暴露位置表明，它们可能是高度特异性抗病毒药物的有吸引力的靶点。
The herpes simplex virus (HSV) UL17 and UL25 minor capsid proteins are essential for DNA packaging. They are thought to comprise a molecule arrayed in five copies around each of the capsid vertices. This molecule was initially termed the “C-capsid-specific component” (CCSC) (B. L. Trus et al., Mol. Cell26:479-489, 2007), but as we have subsequently observed this feature on reconstructions of A, B, and C capsids, we now refer to it more generally as the “capsid vertex-specific component” (CVSC) (S. K. Cockrell et al., J. Virol.85:4875-4887, 2011). We previously confirmed that UL25 occupies the vertex-distal region of the CVSC density by visualizing a large UL25-specific tag in reconstructions calculated from cryo-electron microscopy (cryo-EM) images. We have pursued the same strategy to determine the capsid location of the UL17 protein. Recombinant viruses were generated that contained either a small tandem affinity purification (TAP) tag or the green fluorescent protein (GFP) attached to the C terminus of UL17. Purification of the TAP-tagged UL17 or a similarly TAP-tagged UL25 protein clearly demonstrated that the two proteins interact. A cryo-EM reconstruction of capsids containing the UL17-GFP protein reveals that UL17 is the second component of the CVSC and suggests that UL17 interfaces with the other CVSC component, UL25, through its C terminus. The portion of UL17 nearest the vertex appears to be poorly constrained, which may provide flexibility in interacting with tegument proteins or the DNA-packaging machinery at the portal vertex. The exposed locations of the UL17 and UL25 proteins on the HSV-1 capsid exterior suggest that they may be attractive targets for highly specific antivirals.
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