The mutation Met121-->His creates a type-1.5 copper site in Alcaligenes denitrificans azurin.

The mutation Met121-->His creates a type-1.5 copper site in Alcaligenes denitrificans azurin.
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突变 Met121-->His 在产碱杆菌天青蛋白中产生了 1.5 型铜位点。

DOI:
10.1111/j.1432-1033.1996.0342h.x
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发表时间:
1996
期刊:
European journal of biochemistry
影响因子:
--
通讯作者:
Canters,GW
Canters,GW
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Kroes,SJ;Hoitink,CW;Andrew,CR;Ai,J;Sanders-Loehr,J;Messerschmidt,A;Hagen,WR;Canters,GW

文献摘要

参考文献

被引文献

相似文献

反硝化藻蓝蛋白中Cu配体Met121突变为His。由于His121的电离作用,[M121H]azurin的光谱学和力学性质与pH值有关,其pkaf值为3.8。[M121H]azurin突变体表现出两种主要不同的金属位配位几何形状,它们在溶液中根据pH依赖的平衡共存。用紫外可见光谱、EPR光谱和共振拉曼光谱对两种物质进行了表征。在中性pH下,His121被去质子化并作为Cu的第四配体;在此pH值下,Cu位点的光谱特征介于1型和2型之间,该位点被称为1.5型或中间Cu位点。光谱数据与该站点的四面体几何形状兼容。在低pH下,光谱数据表明[M121H]azurin具有一个三角形- 1型菱形Cu位点。
The Cu ligand Met121 in azurin ofAlcaligenes denitrificanswas mutated to His. The spectroscopic and mechanistic properties of [M121H]azurin appear to be pH dependent with a pKaof 3.8 due to the ionization of His121. The [M121H]azurin mutant exhibits two major distinct metal‐site‐coordination geometries which coexist in solution according to a pH‐dependent equilibrium. Both species have been spectroscopically characterized by ultraviolet–visible, EPR and resonance Raman spectroscopies. At neutral pH, His121 is deprotonated and acts as the fourth ligand of the Cu; the spectroscopic characteristics of the Cu site at this pH are halfway between those of a type‐1 and a type‐2 Cu site, and the site is referred to as a type‐1.5 or intermediate Cu site. The spectral data are compatible with a tetrahedral geometry of this site. At low pH, the spectroscopic data indicate that [M121H]azurin has a trigonal type‐1 rhombic Cu site.
G.E.Pake 和 T.L.Estle:电子顺磁共振的物理原理,第二版,W.A. 本杰明,马萨诸塞州和伦敦,1973 年,306 页,24×17 厘米,7,210 日元
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