A nucleotide-driven switch regulates flanking DNA length sensing by a dimeric chromatin remodeler.
A nucleotide-driven switch regulates flanking DNA length sensing by a dimeric chromatin remodeler.
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核苷酸驱动的开关可通过二聚体染色质重塑器调节DNA长度的侧翼。
DOI：
10.1016/j.molcel.2015.01.008
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发表时间：
2015-03-05
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Narlikar, Geeta J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Leonard, John D.;Narlikar, Geeta J.
ATP 依赖性染色质组装因子 (ACF) 是一种二聚体马达，可分隔核小体以促进沉默染色质的形成。其 ATP 酶亚基 SNF2h 的两个拷贝结合核小体的相对两侧，但这些原体如何避免竞争尚不清楚。 SNF2h 通过其 HAND-SANT-SLIDE (HSS) 结构域感知核小体侧翼 DNA 的长度，但尚不清楚这种相互作用如何增强重塑。使用共价连接的 SNF2h 二聚体，我们发现二聚化加速了重塑，并且 HSS 有助于原聚体之间的通讯。我们进一步鉴定了 SNF2h 中核苷酸依赖性构象变化。在一种构象中，HSS 结合侧翼 DNA，而在另一种构象中，HSS 与核小体核心结合。基于这些结果，我们提出了一个模型，其中 DNA 长度传感和易位是由 SNF2h 的两种不同构象状态执行的。这种功能分离表明这些活动可以独立调节以影响重塑结果。
The ATP-dependent chromatin assembly factor (ACF) is a dimeric motor that spaces nucleosomes to promote formation of silent chromatin. Two copies of its ATPase subunit SNF2h bind opposite sides of a nucleosome, but how these protomers avoid competition is unknown. SNF2h senses the length of DNA flanking a nucleosome via its HAND-SANT-SLIDE (HSS) domain, yet it is unclear how this interaction enhances remodeling. Using covalently connected SNF2h dimers we show that dimerization accelerates remodeling and that the HSS contributes to communication between protomers. We further identify a nucleotide-dependent conformational change in SNF2h. In one conformation the HSS binds flanking DNA, and in another conformation the HSS engages the nucleosome core. Based on these results, we propose a model in which DNA length sensing and translocation are performed by two distinct conformational states of SNF2h. Such separation of function suggests that these activities could be independently regulated to affect remodeling outcomes.
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