Cholinesterase solubilizing factor from Cytophaga sp. is a phosphatidylinositol-specific phospholipase C.
Cholinesterase solubilizing factor from Cytophaga sp. is a phosphatidylinositol-specific phospholipase C.
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来自 Cytophaga sp. 的胆碱酯酶溶解因子。
DOI：
10.1016/0304-4165(91)90037-h
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
U. Brodbeck
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
K. Jäger;S. Stieger;U. Brodbeck
在Cytophagasp.我们检测到一种将糖基磷脂酰-肌醇-乙酰胆碱酯酶转化为亲水形式的酶。该酶具有磷脂酶C的切割特异性。它水解磷脂酰肌醇，但不作用于磷脂酰胆碱。凝胶过滤的酶迁移的表观分子量约为17 kDa。它在pH 6-6.5之间显示出最大活性，并且不需要辅因子来表达催化活性。汞和锌离子抑制酶，其活性也随着测定中离子强度的增加而降低。以乙酰胆碱酯酶为底物，在纯Triton X-100胶束中获得最佳活性，而在含有Triton X-100和磷脂酰胆碱的混合胶束中，活性降低。细胞吞噬的酶。显示对嵌入完整膜中的乙酰胆碱酯酶几乎没有活性，其中与洗涤剂胶束中的乙酰胆碱酯酶相比，需要1000倍以上浓度的磷脂酰肌醇特异性磷脂酶C来溶解乙酰胆碱酯酶。
In the culture supernatant ofCytophagasp. we detected an enzyme that converted glycosylphosphatidyl-inositol-anchoredv acetylcholinesterase to the hydrophilic form. This enzyme had a cleavage specificity of a phospholipase C. It hydrolyzed phosphatidylinositol but did not act on phosphatidylcholine. On gel filtration the enzyme migrated with an apparent molecular mass of about 17 kDa. It displayed maximal activity between pH 6–6.5 and did not require cofactors for the expression of catalytic activity. Mercurials and zinc ions inhibited the enzyme and its activity also decreased with increasing ionic strength in the assay. With acetylcholinesterase as substrate optimal activity was obtained in pure micelles of Triton X-100, whereas in mixed micelles containing Triton X-100 and phosphatidylcholine the activity was reduced. The enzyme fromCytophagasp. showed little activity towards acetylcholinesterase embedded in intact membranes where more than 1000-times higher concentrations of phosphatidylinositol-specific phospholipase C was necessary to solubilize acetylchesterase as compared to acetylcholinesterase in detergent micelles.
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