Homogeneity of myosin subfragments by equilibrium centrifugation.
Homogeneity of myosin subfragments by equilibrium centrifugation.
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通过平衡离心获得肌球蛋白亚片段的均质性。
DOI：
10.1021/bi00511a012
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发表时间：
1981
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Lowey,S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Margossian,SS;Stafford3rd,WF;Lowey,S
1969年;戈弗雷和哈灵顿，1970 a，B; Szuchet，1977; Ernes和Rowe，1978）及其纯度和同质性的标准已得到公认，但对其蛋白水解亚片段的分子量分布和异质性知之甚少。通过有限的胰蛋白酶或胰凝乳蛋白酶消化产生的重酶解肌球蛋白（HMM）和轻酶解肌球蛋白（LMM）在超电泳中作为单峰迁移;对于亚片段-1（SI）和用木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶制备的棒观察到相同程度的均一性（Lowey et al. 1969; Weeds & Pope，1977）。然而，当通过十二烷基硫酸钠（NaDodS04）进行聚丙烯酰胺凝胶电泳分析时，SI和HMM都可以显示出轻链和/或重链的广泛切割，这取决于消化的条件。近年来，制备肌球蛋白亚片段的方法得到了改进，并以最小化蛋白水解降解为目标进行了更明确的定义。例如，根据Mg 2+是否包含在消化混合物中或用EDTA除去，获得两种不同种类的木瓜蛋白酶亚片段-1：Mg-S1具有DTNB轻链的完整互补物，而EDTA-S1来自Rosenstiel基础医学科学研究中心和生物化学系，Brandeis大学，Waltham，Massachusetts 02254。1980年7月25日收到。这项工作得到了美国国家科学基金会（PCM7822710），美国国家关节炎，代谢和消化疾病研究所，美国公共卫生服务（AM 17350）和肌肉营养不良协会的资助。
1969; Godfrey & Harrington, 1970a, b; Szuchet, 1977; Ernes & Rowe, 1978) and criteria for its purity and homogeneity are well established, less is known about the molecular weight distribution and heterogeneity of its proteolytic subfragments. Heavy meromyosin (HMM) and light meromyosin (LMM) produced by limited tryptic or chymotryptic digestion migrate as single peaks in the ultracentrifuge; the same degree of homogeneity is observed for subfragment-1 (SI) and rod prepared with papain or chymotrypsin (Lowey et al., 1969; Weeds & Pope, 1977). When analyzed by sodium dodecyl sulfate (NaDodS04)'-polyacrylamide gel electrophoresis, however, both SI and HMM can show extensive cleavage of the light and/or heavy chain depending on the conditions of the digestion. In recent years, the procedures for preparing myosin subfragments have been improved and defined more clearly with the goal of minimizing proteolyticdegradation. For instance, depending upon whether Mg2+ is included in the digestion mixture or is removed with EDTA, two distinct species of papain subfragment-1 are obtained: Mg-Sl has a full complement of the DTNB light chain, whereas EDTA-S1 f From the Rosenstiel Basic Medical Sciences Research Center and the Department of Biochemistry, Brandeis University, Waltham, Mas-sachusetts 02254. Received July 25, 1980. This work was supported by grants from the National Science Foundation (PCM7822710), the National Institute of Arthritis, Metabolism and Digestive Diseases, US Public Health Service (AM 17350), and the Muscular Dystrophy Association.
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