The elongation factor Spn1 is a multi-functional chromatin binding protein
The elongation factor Spn1 is a multi-functional chromatin binding protein
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延伸因子 Spn1 是一种多功能染色质结合蛋白
DOI：
--
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发表时间：
2017
影响因子：
14.9
通讯作者：
L. A. Stargell
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sha Li;Adam R. Almeida;C. Radebaugh;Ling Zhang;Xu Chen;Liangqun Huang;A. Thurston;A. Kalashnikova;J. Hansen;K. Luger;L. A. Stargell
摘要 RNA 聚合酶 II (RNAPII) 在染色质环境中的转录延伸过程涉及大量关键因素。 Spn1 是一种由必需基因编码的高度保守的蛋白质，已知与 RNAPII 和组蛋白伴侣 Spt6 相互作用。 Spn1 负向调节 Spt6 与核小体相互作用的能力，但 Spn1 的染色质结合特性很大程度上未知。在这里，我们证明全长 Spn1（氨基酸 1-410）结合 DNA、组蛋白 H3-H4、单核小体和核小体阵列，并具有弱核小体组装活性。 Spn1 的核心结构域（氨基酸 141-305）是酿酒酵母在理想生长条件下生长所必需和充分的，但无法与组蛋白、核小体和/或 DNA 最佳地相互作用，并且无法在体外组装核小体。尽管能够与 Spt6 和 RNAPII 结合，但核心域衍生物并未稳定地募集至 CYC1 启动子，这表明染色质相互作用是 Spn1 体内正常功能的一个重要方面。此外，观察到 Spn1 突变体和组蛋白伴侣基因的缺失具有强烈的合成遗传相互作用。综上所述，这些结果表明 Spn1 是具有组蛋白伴侣功能的组蛋白结合因子。
Abstract The process of transcriptional elongation by RNA polymerase II (RNAPII) in a chromatin context involves a large number of crucial factors. Spn1 is a highly conserved protein encoded by an essential gene and is known to interact with RNAPII and the histone chaperone Spt6. Spn1 negatively regulates the ability of Spt6 to interact with nucleosomes, but the chromatin binding properties of Spn1 are largely unknown. Here, we demonstrate that full length Spn1 (amino acids 1–410) binds DNA, histones H3–H4, mononucleosomes and nucleosomal arrays, and has weak nucleosome assembly activity. The core domain of Spn1 (amino acids 141–305), which is necessary and sufficient in Saccharomyces cerevisiae for growth under ideal growth conditions, is unable to optimally interact with histones, nucleosomes and/or DNA and fails to assemble nucleosomes in vitro. Although competent for binding with Spt6 and RNAPII, the core domain derivative is not stably recruited to the CYC1 promoter, indicating chromatin interactions are an important aspect of normal Spn1 functions in vivo. Moreover, strong synthetic genetic interactions are observed with Spn1 mutants and deletions of histone chaperone genes. Taken together, these results indicate that Spn1 is a histone binding factor with histone chaperone functions.
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HMGN 蛋白对染色质结构和功能的调节。
DOI：
10.1016/j.bbagrm.2009.11.016
发表时间：
2010-01
影响因子：
4.7
作者：
Postnikov, Yuri;Bustin, Michael
通讯作者：
Bustin, Michael
影响因子：
5.3
作者：
Chen，Xu;D'Arcy，Sheena;Stargell，Laurie A.
通讯作者：
Stargell，Laurie A.
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影响因子：
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作者：
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