Dioxygen controls the nitrosylation reactions of a protein-bound [4Fe4S] cluster.
Dioxygen controls the nitrosylation reactions of a protein-bound [4Fe4S] cluster.
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双氧控制蛋白质结合的 [4Fe4S] 簇的亚硝基化反应。
DOI：
10.1039/c9dt00924h
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发表时间：
2019
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Grabarczyk DB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Grabarczyk DB
铁硫簇是一种异常可调节的蛋白质辅助因子，作为其众多作用之一，它们参与了对亚硝化应激的生物反应。铁硫蛋白和合成模型团簇对亚硝基化反应非常敏感，倾向于快速多步反应和团簇降解。蛋白质结合的铁硫簇与一氧化氮的反应可以在体内部分亚硝基化时停止，并且蛋白质结合的亚硝基化簇可以在细胞环境中修复。我们使用了红外、EPR和紫外可见光谱的组合来显示一种模型[4Fe4S]含簇蛋白，a . ferroxidans高电位铁硫蛋白（hiip），与NO反应生成以Roussin's Black Salt （RBS）和Roussin's Red Ester （RRE）为主的产物混合物。我们已经证明O2在控制亚硝基化的主要产物中起着关键作用，在严格厌氧条件下倾向于rbs类产物，而在微量O2存在下倾向于RRE。此外，向厌氧亚硝基化样品中添加微量O2可诱导rbs样产物向RRE转化。这些发现可能对亚硝化胁迫下铁硫团簇修复机制产生影响，提示微量O2在其中起着至关重要的作用，并为铁硫蛋白的亚硝基化化学与合成铁硫团簇的反应性提供了重要的联系。
Iron–sulfur clusters are exceptionally tuneable protein cofactors, and as one of their many roles they are involved in biological responses to nitrosative stress. Both iron–sulfur proteins and synthetic model clusters are extremely sensitive to nitrosylation, tending towards rapid multi-step reaction and cluster degradation. Reaction of protein-bound iron–sulfur clusters with nitric oxide can be stopped at partial nitrosylation in vivo, and repair of protein-bound nitrosylated clusters is possible in the cellular environment. We have used a combination of infrared, EPR, and UV-visible spectroscopies to show that a model [4Fe4S] cluster-containing protein, A. ferroxidans high potential iron–sulfur protein (HiPIP), reacts with NO to give a product mixture dominated by Roussin's Black Salt (RBS) and Roussin's Red Ester (RRE) species. We have shown that O2 plays a critical role in controlling the major product of nitrosylation, with RBS-like products favoured under strictly anaerobic conditions and RRE favoured in the presence of trace O2. Moreover, addition of trace O2 to anaerobically nitrosylated samples induces conversion of RBS-like products to RRE. These findings may have implications for mechanisms of iron–sulfur cluster repair following nitrosative stress, suggest a crucial role for trace O2, and provide an important link between nitrosylation chemistry of iron–sulfur proteins and the well-established reactivity of synthetic iron–sulfur clusters.
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DOI：
10.1039/b810230a
发表时间：
2009-02-07
期刊：
Dalton transactions (Cambridge, England : 2003)
影响因子：
--
作者：
Wang R;Camacho-Fernandez MA;Xu W;Zhang J;Li L
通讯作者：
Li L
影响因子：
30.3
作者：
Urbano R;Karlinsey JE;Libby SJ;Doulias PT;Ischiropoulos H;Warheit-Niemi HI;Liggitt DH;Horswill AR;Fang FC
通讯作者：
Fang FC
影响因子：
4.1
作者：
LEWIS, RS;DEEN, WM
通讯作者：
DEEN, WM
亲核试剂与双(μ-硫代硫酸根-S)-双(二亚硝基高铁酸盐)(2–)、[Fe2(S2O3)2(NO)4]2– 的反应，以及亲电子试剂与庚亚硝基三-μ3-硫代四铁酸盐(1–) 的反应), [Fe4S3(NO)7]–：双(μ-有机硫醇)-双(二亚硝基铁)配合物[Fe2(SR)2(NO)4]的新途径以及晶体和分子结构
DOI：
--
发表时间：
1990
期刊：
影响因子：
--
作者：
C. Glidewell;R. Lambert;M. Harman;M. Hursthouse
通讯作者：
M. Hursthouse
影响因子：
15
作者：
Ekanger LA;Oyala PH;Moradian A;Sweredoski MJ;Barton JK
通讯作者：
Barton JK