IgG Fc Glycosylation in Human Immunity.
IgG Fc Glycosylation in Human Immunity.
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DOI：
10.1007/82_2019_152
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发表时间：
2019
影响因子：
--
通讯作者：
Wang TT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang TT
IgG Fc 结构域的糖基化是抗体功能多样化的核心机制。对核心 Fc 聚糖的修饰通过改变免疫复合物参与的 I 型和 II 型 Fc γ 受体 (FcγR) 的平衡来影响抗体功能。这反过来又调节免疫激活过程中可以招募的效应细胞和功能。至关重要的是，人类已经进化到能够调节 Fc 聚糖修饰以实现免疫稳态。 Fc 聚糖修饰失调可导致免疫耐受丧失、症状性自身免疫以及对传染病的易感性。在这里，我们讨论 IgG Fc 糖基化及其在人类健康和疾病中的作用。
Glycosylation of IgG Fc domains is a central mechanism in the diversification of antibody function. Modifications to the core Fc glycan impact antibody function by shifting the balance of Type I and Type II Fc gamma receptors (FcγR) that will be engaged by immune complexes. This, in turn, modulates the effector cells and functions that can be recruited during immune activation. Critically, humans have evolved to regulate Fc glycan modifications for immune homeostasis. Dysregulation in Fc glycan modifications can lead to loss of immune tolerance, symptomatic autoimmunity, and susceptibility to infectious diseases. Here, we discuss IgG Fc glycosylation and its role in human health and disease.
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影响因子：
15.9
作者：
Boruchov, AM;Heller, G;Young, JW
通讯作者：
Young, JW
影响因子：
3.8
作者：
Ferrara, C;Brünker, P;Umaña, P
通讯作者：
Umaña, P
DOI：
10.1073/pnas.1523968113
发表时间：
2016-06-28
影响因子：
11.1
作者：
Jones, Mark B.;Oswald, Douglas M.;Cobb, Brian A.
通讯作者：
Cobb, Brian A.
影响因子：
30.5
作者：
Fukuyama, H;Nimmerjahn, F;Ravetch, JV
通讯作者：
Ravetch, JV
影响因子：
4.4
作者：
Fokkink, Willem-Jan R.;Selman, Maurice H. J.;Jacobs, Bart C.
通讯作者：
Jacobs, Bart C.