Structures of AAA protein translocase Bcs1 suggest translocation mechanism of a folded protein.
Structures of AAA protein translocase Bcs1 suggest translocation mechanism of a folded protein.
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DOI：
10.1038/s41594-020-0373-0
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发表时间：
2020-03
影响因子：
16.8
通讯作者：
Xia D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tang WK;Borgnia MJ;Hsu AL;Esser L;Fox T;de Val N;Xia D
线粒体膜结合的AAA蛋白Bcs1在没有预先展开的情况下将底物转移到线粒体内膜上。Bcs1的底物之一是铁硫蛋白(Isp)，这是呼吸复合体III的一个亚单位。Bcs1如何将isp转移到膜上尚不清楚。在这里，我们报告了小鼠Bcs1的两种不同构象的结构，代表了三种核苷酸状态。Apo和ADP结合的结构显示了一个同源七聚体，并显示了一个大的假定的底物结合空腔，可以进入基质空间。ATP结合通过ATPase结构域的协同运动来驱动空腔的收缩，从而推动底物穿过细胞膜。我们的发现揭示了折叠蛋白跨膜转移的潜在机制，为复合体III的组装过程提供了见解，并允许将人类疾病相关突变映射到Bcs1结构上。
The mitochondrial membrane-bound AAA protein Bcs1 translocate substrates across the mitochondrial inner membrane with-out previous unfolding. One substrate of Bcs1 is the iron–sulfur protein (ISP), a subunit of the respiratory Complex III. How Bcs1 translocates ISP across the membrane is unknown. Here we report structures of mouse Bcs1 in two different conformations, representing three nucleotide states. The apo and ADP-bound structures reveal a homo-heptamer and show a large putative substrate-binding cavity accessible to the matrix space. ATP binding drives a contraction of the cavity by concerted motion of the ATPase domains, which could push substrate across the membrane. Our findings shed light on the potential mechanism of translocating folded proteins across a membrane, offer insights into the assembly process of Complex III and allow mapping of human disease-associated mutations onto the Bcs1 structure.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
56.9
作者：
Cooney, Ian;Han, Han;Shen, Peter S.
通讯作者：
Shen, Peter S.
影响因子：
2
作者：
Baker, Rachael A.;Priestley, Jessica R. C.;Mark, Paul R.
通讯作者：
Mark, Paul R.
影响因子：
56.9
作者：
Gao, Yang;Cui, Yanxiang;Yang, Wei
通讯作者：
Yang, Wei
影响因子：
3.1
作者：
Esser L;Yu CA;Xia D
通讯作者：
Xia D