Identification of lysine350 of yeast deoxyhypusine synthase as the site of enzyme intermediate formation.
Identification of lysine350 of yeast deoxyhypusine synthase as the site of enzyme intermediate formation.
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鉴定酵母脱氧马尿苷合酶的赖氨酸350作为酶中间体形成位点。
DOI：
10.1002/(sici)1097-0061(19990115)15:1
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发表时间：
1999
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Park,MH
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Wolff,EC;Park,MH
脱氧马尿苷合酶催化脱氧马尿苷 [Nε-(4-氨基丁基) 赖氨酸] 的形成。这种修饰的赖氨酸残基是真核起始因子 5A (eIF5A) 1 中的高尿嘧啶 [Nε-(4-氨基-2-羟丁基) 赖氨酸] 翻译后合成的关键中间体（Park 等人综述，1993，1997）。 Hypusine 和 eIF5A 存在于所有检查的真核生物和某些古细菌中，但不存在于真细菌中（Gordon 等，1987；Schümann 和 Klink，1989；Bartig 等，1990；Park 等，1993，1997）。 Hypusine 对于真核细胞增殖的本质已被强烈提及（Byers 等，1992；Park 等，1993，1997；Byers 等，1994），并且最近在 eIF5A 基因失活的实验中得到证实（Schnier 等，1991；Schwelberger 等，
Deoxyhypusine synthase catalyses the formation of deoxyhypusine [Nε-(4-aminobutyl) lysine]. This modified lysine residue is the key intermediate in the posttranslational synthesis of hypusine [Nε-(4-amino-2-hydroxybutyl) lysine] in eukaryotic initiation factor 5A (eIF5A) 1 (reviewed in Park et al., 1993, 1997). Hypusine and eIF5A occur in all eukaryotes examined, and in certain archaea, but not in eubacteria (Gordon et al., 1987; Schümann and Klink, 1989; Bartig et al., 1990; Park et al., 1993, 1997). The essential nature of hypusine for eukaryotic cell proliferation has been strongly implicated (Byers et al., 1992; Park et al., 1993, 1997; Byers et al., 1994) and recently established in experiments in which inactivation of the genes for eIF5A (Schnier et al., 1991; Schwelberger et al.,