Correct identification of oxidized histidine residues using electron-transfer dissociation.
Correct identification of oxidized histidine residues using electron-transfer dissociation.
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DOI：
10.1002/jms.1552
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发表时间：
2009-05
影响因子：
2.3
通讯作者：
Vachet, Richard W.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Srikanth, Rapole;Wilson, Jonathan;Vachet, Richard W.
组氨酸侧链的氧化修饰可以显著改变含有该氧化残基的肽的碰撞诱导解离（CID）途径。在氧化肽由两种或更多种仅在修饰位点上不同的异构体组成的情况下，氧化为组氨酸通常会导致其他氧化位点在CID光谱中被错误分配。这些光谱错误分配有时可以通过使用多级MS/MS（MSn）或通过特别优化的液相色谱分离条件来避免。在这份手稿中，我们证明，这些错误的分配可以更容易和容易地避免使用电子转移解离（ETD）解离的氧化肽。此外，我们发现ETD对侧链化学的相对不敏感性允许氧化修饰的程度容易地确定具有多于一个氧化位点的肽异构体。当前的结果沿着与以前的氧化肽的研究表明，ETD可能是一个更好的技术比CID获得正确的序列和修饰信息的氧化肽。
Oxidative modification to the side chain of histidine can noticeably change the collision-induced dissociation (CID) pathways of peptides containing this oxidized residue. In cases where an oxidized peptide consists of two or more isomers differing only in the site of modification, oxidation to histidine usually causes the other oxidized sites to be mis-assigned in CID spectra. These spectral mis-assignments can sometimes be avoided by using multiple stages of MS/MS (MSn) or via specially-optimized liquid chromatographic separation conditions. In this manuscript, we demonstrate that these mis-assignments can be more readily and easily avoided by using electron-transfer dissociation (ETD) to dissociate the oxidized peptides. Furthermore, we find that the relative insensitivity of ETD to side chain chemistry allows the extent of oxidative modification to be determined readily for peptide isomers having more than one site of oxidation. The current results along with previous studies of oxidized peptides suggest that ETD is probably a better technique than CID for obtaining correct sequence and modification information for oxidized peptides.
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