Femtosecond conical intersection dynamics of tryptophan in proteins and validation of slowdown of hydration layer dynamics.
Femtosecond conical intersection dynamics of tryptophan in proteins and validation of slowdown of hydration layer dynamics.
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DOI：
10.1021/ja305283j
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发表时间：
2012-10-10
影响因子：
15
通讯作者：
Zhong, Dongping
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yang, Jin;Zhang, Luyuan;Wang, Lijuan;Zhong, Dongping
内源性色氨酸探测到的水运动显示蛋白质表面附近的水运动显著减慢，但尚不清楚色氨酸两个接近简并的状态(1la和1lb)的超快内部转换如何影响蛋白质的初始水化。在这里，我们通过定点突变使用了具有10个不同色氨酸位置的迷你蛋白，并广泛地表征了这两个状态的转换动力学。通过测量它们的各向异性动力学，我们观察到了所有的转换时间尺度在40-80fs之间。这一结果是显着的，并且对最初观察到的水化动力学没有明显的影响，并且明确地验证了水化层动力学的放缓，正如这里在两个突变蛋白质中再次显示的那样。
Water motion probed by intrinsic tryptophan shows the significant slowdown around protein surfaces but it is unknown how the ultrafast internal conversion of two nearly degenerate states of Trp (1La and 1Lb) affects the initial hydration in proteins. Here, we used a mini-protein with ten different tryptophan locations one at a time through site-directed mutagenesis and extensively characterized the conversion dynamics of the two states. We observed all the conversion time scales in 40-80 fs by measurement of their anisotropy dynamics. This result is significant and shows no noticeable effect on the initial observed hydration dynamics and unambiguously validates the slowdown of hydration layer dynamics as shown here again in two mutant proteins.
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影响因子：
15
作者：
Chang, Chih-Wei;He, Ting-Fang;Guo, Lijun;Stevens, Jeffrey A.;Li, Tanping;Wang, Lijuan;Zhong, Dongping
通讯作者：
Zhong, Dongping
DOI：
10.1073/pnas.0608498104
发表时间：
2007-03-27
影响因子：
11.1
作者：
Qiu, Weihong;Wang, Lijuan;Zhong, Dongping
通讯作者：
Zhong, Dongping
DOI：
10.1073/pnas.0606235103
发表时间：
2006-09-19
影响因子：
11.1
作者：
Qiu, Weihong;Kao, Ya-Ting;Zewail, Ahmed H.
通讯作者：
Zewail, Ahmed H.
DOI：
10.1073/pnas.0706185104
发表时间：
2007-12-18
影响因子：
11.1
作者：
Abbyad, Paul;Childs, William;Boxer, Steven G.
通讯作者：
Boxer, Steven G.
影响因子：
56.9
作者：
Cohen, BE;McAnaney, TB;Jan, LY
通讯作者：
Jan, LY