Infrared Spectroscopy of Fragments from Doubly Protonated Tryptic Peptides
Infrared Spectroscopy of Fragments from Doubly Protonated Tryptic Peptides
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DOI：
10.1002/cphc.200800804
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发表时间：
2009-04-14
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Maitre, Philippe
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Bythell, Benjamin J.;Erlekam, Undine;Maitre, Philippe
蛋白质组学中的大多数蛋白质是从双质子化胰蛋白酶肽的串联质谱中鉴定的。统计研究表明，这些光谱分为两个不同的类。对modelb2离子进行的IR光谱实验和DFT计算表明，产生I类光谱的肽形成质子化恶唑酮离子（见图），而不是其他地方提出的质子化二酮哌嗪。
Most proteins in proteomicsare identified from tandem mass spectra of doubly protonated tryptic peptides. Statistical studies indicate that these spectra fall into two distinct classes. IR spectroscopy experiments and DFT calculations performed on modelb2ions show that peptides producing Class I spectra form protonated oxazolone ions (see figure) and not protonated diketopiperazines as proposed elsewhere.