Structure of the acid state of Escherichia coli ribonuclease HI.
Structure of the acid state of Escherichia coli ribonuclease HI.
复制标题
大肠杆菌核糖核酸酶 HI 的酸态结构。
DOI：
10.1021/bi9611671
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发表时间：
1996
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Marqusee,S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dabora,JM;Pelton,JG;Marqusee,S
在酸性条件下，大肠杆菌核酸酶HI* (RNase H*)采用部分折叠状态，具有熔融球的所有性质。利用在酸态条件下进行的酰胺氢交换，然后对天然状态进行淬火和核磁共振检测，我们确定了与观察到的酸态结构有关的残基。虽然RNase H*是一种混合的α + β蛋白，但它的螺旋结构域（螺旋a、D和B）定义了酸态的结构。这种结构与在自然条件下检测到的罕见的高能量构象以及在蛋白质的动力学折叠途径中填充的最早中间体的数据相关。
Under acidic conditionsEscherichia coliribonuclease HI* (RNase H*) adopts a partially folded state with all of the properties of a molten globule. Using amide hydrogen exchange carried out under acid state conditions, followed by quenching and NMR detection on the native state, we have determined the residues that are responsible for the observed structure of the acid state. Although RNase H* is a mixed α + β protein, a helical subdomain (helices A, D, and B) defines the structure of the acid state. This structure correlates with the rare higher energy conformations detected under native conditions and with data for the earliest intermediates populated in the kinetic folding pathway of the protein.
11 核糖核酸酶 H
DOI：
10.1101/087969426.25.341
发表时间：
1993
期刊：
Cold Spring Harbor Monograph Archive
影响因子：
--
作者：
Z. Hostomský;Z. Hostomska;D. Matthews
通讯作者：
D. Matthews