The structure of the catalytic subunit FANCL of the Fanconi anemia core complex.
The structure of the catalytic subunit FANCL of the Fanconi anemia core complex.
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DOI：
10.1038/nsmb.1759
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发表时间：
2010-03
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fanconi贫血途径在DNA损伤时被激活，导致底物FANCI和FANCD2被Fanconi贫血核心复合物单泛素化。在这里，我们报告了Fanconi贫血核心复合物的催化亚基FANCL的晶体结构3.2 Å。该结构揭示了一种与以前基于序列的预测完全不同的架构。该分子由一个n端E2样折叠组成，我们称之为ELF结构域，一个新的双rwd （DRWD）结构域，以及一个c端RING结构域，预计将促进E2的结合。结合实验表明DRWD结构域负责底物结合，而不是ELF结构域。
The Fanconi Anemia pathway is activated in response to DNA damage, leading to monoubiquitination of the substrates FANCI and FANCD2 by the Fanconi Anemia core complex. Here we report the crystal structure of FANCL, the catalytic subunit of the Fanconi Anemia core complex at 3.2 Å. The structure reveals an architecture that is fundamentally different from previous sequence-based predictions. The molecule is composed of an N-terminal E2-like fold, which we term the ELF domain, a novel double-RWD (DRWD) domain, and a C-terminal RING domain predicted to facilitate E2 binding. Binding assays demonstrate that the DRWD domain, but not the ELF domain, is responsible for substrate binding.
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