1H NMR sequential resonance assignments, secondary structure, and global fold in solution of the major (trans-Pro43) form of bovine calbindin D9k.
1H NMR sequential resonance assignments, secondary structure, and global fold in solution of the major (trans-Pro43) form of bovine calbindin D9k.
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牛钙结合蛋白 D9k 主要（反式 Pro43）形式溶液中的 1 H NMR 连续共振归属、二级结构和整体折叠。
DOI：
10.1021/bi00443a043
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Chazin,WJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kördel,J;Forsén,S;Chazin,WJ
广泛的二维'Hnmr实验已被用于完全分配的500-MHz' H NMR谱的重组钙饱和的牛钙结合蛋白D9 k（76个氨基酸，Mr= 8500）。在溶液中，钙结合蛋白D9 k以同种型的平衡混合物形式存在，其中反式（75%）和顺式（25%）的肽键异构体位于Pr 〇 43处[Chazin et al.等人（1989）Proc. Acad. Sci. USA 86，2195-2198]，这导致来自大约一半氨基酸的两组1H NMR信号。主要的反式-Pro43异构体的完整1H NMR归属如下所示。通过使用自旋系统识别的综合策略，76个自旋系统中的62个可以被分配到适当的残留物类型。然后通过标准方法获得序列特异性分配。二级结构元素进行了鉴定的基础上网络的顺序和中期核Overhauser效应（NOEs），VHNa sPin耦合常数，和缓慢交换酰胺质子的位置。在两个钙结合环之间发现了四个螺旋片段和一个短的/3-折叠，这些二级结构元素和一些额外的长程NOE提供了全局折叠。在牛钙结合蛋白D9 k的次要A型的溶液和晶体结构之间以及在牛钙结合蛋白的次要A型的溶液结构之间发现了良好的一致性。Ca 2+离子在调节多种细胞功能中起重要作用（Rasmussen，1986 a，B）。在过去的十年中，离子被认为是一种新的第二信使，或者更好的是，如果考虑到肌醇三磷酸或四磷酸的中介作用，则被认为是“第三信使”（Berridge，1987）。在静息细胞中，通常发现Ca 2+浓度非常低，
A wide range of two-dimensional'Hnmr experiments have been used to completely assign the 500-MHz'H NMR spectrum of recombinant Ca2+-saturated bovine calbindin D9k (76 amino acids, Mr= 8500). In solution, calbindin D9k exists as an equilibrium mixture of isoforms with trans (75%) and cis (25%) isomers of the peptide bond at Pro43 [Chazin et al.(1989) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 2195-2198], whichresults in two sets of* H NMR signals from approximately half of the amino acids. The complete'H NMR assignments for the major, trans-Pro43 isoform are presented here. By use of an integrated strategy for spin system identification, 62 of the 76 spin systems could be assigned to the appropriate residue type. Sequence-specific assignments were then obtained by the standard method. Secondary structure elements were identified on the basis of networks of sequential and medium-range nuclear Overhauser effects (NOEs), VHNa sPin coupling constants, and the location of slowly exchanging amide protons. Four helical segments and a short/3-sheet between the twocalcium binding loops are found. These elements of secondary structure and a few additional long-range NOEs providethe global fold. Good agreement is found between the solution and crystal structures of the minor A form of bovine calbindin D9k and between the solution structures of the minor A form of bovine calbindinThe Ca2+ ion plays an important role in the regulation of a wide variety of cellular functions (Rasmussen, 1986a, b). Over the past decade the ion has come to be regarded as a new kind of second messenger—or perhaps better, a “third messenger” if the intermediary action of inositol tri-or tetraphosphates is taken into consideration (Berridge, 1987). In the resting cell the Ca2+ concentration is generally found to be very low,
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