Tertiary interactions within the ribosomal exit tunnel.
Tertiary interactions within the ribosomal exit tunnel.
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DOI：
10.1038/nsmb.1571
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发表时间：
2009-04
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
尽管核糖体隧道狭窄的尺寸限制了整个蛋白质结构域的三级折叠，但动态三级相互作用可能允许在隧道内折叠小的基本单元。为了探索这种可能性，我们使用了来自电压门控钾通道的细胞质n端的β-发夹和α-螺旋发夹，并在隧道内外的特定位置确定了每种发夹的折叠概率。极简的三级结构可以在隧道出口附近形成，这一区域为初步探索局部肽构象提供了一个熵窗。新生肽的三级结构域在翻译过程中依次折叠，但不是独立折叠。这些研究为诊断导致蛋白质功能障碍的折叠缺陷的分子基础提供了一种方法，并提供了对核糖体在早期钾通道生物发生中的作用的深入了解。
Although tertiary folding of whole protein domains is prohibited by the cramped dimensions of the ribosomal tunnel, dynamic tertiary interactions may permit folding of small elementary units within the tunnel. To probe this possibility, we used a β-hairpin as well as an α-helical hairpin from the cytosolic N-terminus of a voltage-gated potassium channel and determined a probability of folding for each at defined locations inside and outside the tunnel. Minimalist tertiary structures can form near the exit port of the tunnel, a region that provides an entropic window for initial exploration of local peptide conformations. Tertiary subdomains of the nascent peptide fold sequentially, but not independently, during translation. These studies offer an approach for diagnosing the molecular basis for folding defects that lead to protein malfunction and provide insight into the role of the ribosome during early potassium channel biogenesis.
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--
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