Titin diversity--alternative splicing gone wild.
Titin diversity--alternative splicing gone wild.
复制标题
肌联蛋白多样性——选择性剪接变得疯狂。
DOI：
10.1155/2010/753675
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发表时间：
2010
影响因子：
--
通讯作者：
Greaser ML
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Guo W;Bharmal SJ;Esbona K;Greaser ML
肌联蛋白是一种非常大的蛋白质，在心脏和骨骼肌中含量最高。由于选择性剪接，单个哺乳动物基因以多种亚型表达。尽管肌联蛋白亚型表达在发育过程中以组织特异性方式受到控制，但大量的潜在剪接途径远远超过任何其他选择性剪接基因中描述的途径。单个个体的超过 100 万条人类剪接途径可能仅源自 PEVK 区域。已发现人类心脏 N2BA 同工型类型的新剪接模式，其中 PEVK 区域仅包含 N2B 型外显子。人类心脏病中剪接和肌联蛋白亚型表达的变化为未来详细研究这种巨型蛋白质的剪接机制提供了动力。
Titin is an extremely large protein found in highest concentrations in heart and skeletal muscle. The single mammalian gene is expressed in multiple isoforms as a result of alternative splicing. Although titin isoform expression is controlled developmentally and in a tissue specific manner, the vast number of potential splicing pathways far exceeds those described in any other alternatively spliced gene. Over 1 million human splice pathways for a single individual can be potentially derived from the PEVK region alone. A new splicing pattern for the human cardiac N2BA isoform type has been found in which the PEVK region includes only the N2B type exons. The alterations in splicing and titin isoform expression in human heart disease provide impetus for future detailed study of the splicing mechanisms for this giant protein.
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