Specific packaging of APOBEC3G into HIV-1 virions is mediated by the nucleocapsid domain of the gag polyprotein precursor
Specific packaging of APOBEC3G into HIV-1 virions is mediated by the nucleocapsid domain of the gag polyprotein precursor
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DOI：
10.1016/j.virol.2004.08.006
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发表时间：
2004-10-25
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Cullen, BR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schäfer, A;Bogerd, HP;Cullen, BR
在被缺乏功能性 Vif 蛋白的 HIV-1 突变体感染的细胞中，APOBEC3G 被特异性包装到子代病毒颗粒中，然后干扰病毒感染过程。在这里，我们证明 APOBEC3G 掺入 HIV-1 病毒颗粒是通过 APOBEC3G 与 Gag 多蛋白前体的羧基末端核衣壳/p6 结构域的特异性相互作用介导的。因此，缺少核衣壳结构域的 HIV-1 病毒样颗粒无法包装 APOBEC3G。令人惊讶的是，还发现RNA对于体外核衣壳-APOBEC3G复合物的形成至关重要，因此增加了RNA可能在这两种蛋白质之间形成桥梁的可能性。 (C) 2004 Elsevier Inc. 保留所有权利。
In cells infected by HIV-1 mutants lacking a functional Vif protein, APOBEC3G is specifically packaged into progeny virions and then interferes with the process of virus infection. Here, we show that incorporation of APOBEC3G into HIV-1 virions is mediated by the specific interaction of APOBEC3G with the carboxy-terminal nucleocapsid/p6 domain of the Gag polyprotein precursor. As a result, HIV-1 virus-like particles that lack the nucleocapsid domain fail to package APOBEC3G. Surprisingly, RNA was also found to be essential for formation of the nucleocapsid-APOBEC3G complex in vitro, thus raising the possibility that RNA may form a bridge between these two proteins. (C) 2004 Elsevier Inc. All rights reserved.