Structure and kinetics of the photoproduct of carboxymyoglobin at low temperatures: an X-ray absorption study.
Structure and kinetics of the photoproduct of carboxymyoglobin at low temperatures: an X-ray absorption study.
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低温下碳氧肌红蛋白光产物的结构和动力学：X 射线吸收研究。
DOI：
10.1021/bi00285a017
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发表时间：
1983
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
L. Powers
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
B. Chance;R. Fischetti;L. Powers
碳氧肌红蛋白在低温下的光分解和复合已经用多种方法研究过。本文结合光学和结构研究碳氧肌红蛋白在4-120 K温度范围内的光解和复合。吸光度的变化表明消融的特征光学跃迁的碳氧肌红蛋白和形成的光产物（Mb*CO）不同于脱氧肌红蛋白。当X-射线吸收光谱的7150-7200-eV区域中的X-射线吸收变化被用作结构变化的指示剂时，在4K下相对于未光解的样品测量的光产物是对于化学产生的脱氧形式观察到的光产物的60%。通过使用浓度为4 mM的薄样品（1 mm），利用氙闪光灯的总计几千焦耳能量的重复闪光获得变化的饱和，如通过光学透射和X射线吸收标准测量的。反应的动力学表明，在10 K下，在X射线吸收测量中目前可用的分辨时间（2 s）内发生变化。光致变化的幅度在40 K时减小到其最大值的一半，在90 K时减小到零。稳定的照明表明至少有两个复合过程。对Mb*CO的扩展X射线吸收精细结构（EXAFS）数据的分析表明，Fe-N和Fe-C的第一壳层中的小距离变化可以归因于吡咯氮键的延长和近端组氨酸运动，以及CO分子在光解时的小位移-这里将其命名为Mb* CO。可以阐明化学反应和隧道过程中基本步骤的性质。
Photolysis and recombination of carboxymyoglobin at low temperatures have been studied by a variety of methods. This paper combines optical and structural studies of carboxymyoglobin photolysis and recombination in the temperature range 4-120 K. The absorbance changes indicate ablation of the characteristic optical transitions of carboxymyoglobin and formation of a photoproduct (Mb*CO) differing from deoxymyoglobin. When the X-ray absorption changes in the 7150-7200-eV region of the X-ray absorption spectrum are used as an indicator of structural change, the photoproduct at 4 K as measured with respect to the unphotolyzed sample is 60% of that observed for the chemically produced deoxy form. Saturation of the change is obtained with repetitive flashes totaling several thousand joules of energy from a xenon flash lamp by using a thin sample (1 mm) at 4 mM concentration as measured by both optical transmission and X-ray absorption criteria. The kinetics of the reaction show the change to occur at 10 K within the resolving time currently available (2 s) in the X-ray absorption measurements. The amplitude of the light-induced change decreases to half its maximal value at 40 K and to zero at 90 K. Steady illumination suggests at least two recombination processes. Analysis of the extended X-ray absorption fine structure (EXAFS) data on Mb*CO indicates small distance changes in the first shell of Fe-N and Fe-C that can be attributed to lengthening of the pyrrole nitrogen bonds and proximal histidine motion, together with a small displacement of the CO molecule on photolysis--a form here designated Mb*CO. This structure of the germinate state, Mb*CO, may elucidate the nature of elementary steps in chemical reactions and in tunneling processes.
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