Exploring the substrate range of wild-type aminoacyl-tRNA synthetases.
Exploring the substrate range of wild-type aminoacyl-tRNA synthetases.
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DOI：
10.1002/cbic.201402083
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发表时间：
2014-08-18
期刊：
影响因子：
3.2
通讯作者：
Wang, Yane-Shih
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fan, Chenguang;Ho, Joanne M. L.;Chirathivat, Napon;Soell, Dieter;Wang, Yane-Shih
关键词：
我们使用非标准氨基酸 (nsAA) 文库测试了四种野生型大肠杆菌氨酰基-tRNA 合成酶 (AARS) 的底物范围。虽然这些 AARS 可以有效区分其他经典氨基酸，但它们能够使用许多 nsAA 作为底物。我们的结果还显示大肠杆菌色氨酸-tRNA 合成酶 (TrpRS) 和酪氨酰-tRNA 合成酶具有重叠的底物范围。此外，我们发现tRNATrp的反密码子序列的性质改变了TrpRS的nsAA底物范围；这意味着反密码子的序列影响 TrpRS 氨基酸结合袋。这些结果再次强调，固有的 AARS 多特异性将是实现将多种不同氨基酸位点特异性整合到蛋白质中的主要挑战。
We tested the substrate range of four wild-type Escherichia coli aminoacyl-tRNA synthetases (AARSs) with a library of non-standard amino acids (nsAAs). While these AARSs could discriminate efficiently against the other canonical amino acids, they were able to use many nsAAs as substrates. Our results also showed E. coli tryptophanyl-tRNA synthetase (TrpRS) and tyrosyl-tRNA synthetase to have overlapping substrate ranges. In addition, we found that the nature of the anticodon sequence of tRNATrp altered the nsAA substrate range of TrpRS; this implies that the sequence of the anticodon affects the TrpRS amino acid binding pocket. These results highlight again that inherent AARS polyspecificity will be a major challenge to the goal of incorporating multiple different amino acids site-specifically into proteins.
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DOI：
10.1073/pnas.0509219103
发表时间：
2006-03-21
影响因子：
11.1
作者：
Hartman, MCT;Josephson, K;Szostak, JW
通讯作者：
Szostak, JW
影响因子：
14.9
作者：
ENGLISCH, S;ENGLISCH, U;CRAMER, F
通讯作者：
CRAMER, F
大肠杆菌K-12的构造框架，单基因敲除突变体：Keio Collection。
影响因子：
9.9
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
--
作者：
RICHMOND, MH
通讯作者：
RICHMOND, MH
影响因子：
15
作者：
Wang, Yane-Shih;Fang, Xinqiang;Wallace, Ashley L.;Wu, Bo;Liu, Wenshe R.
通讯作者：
Liu, Wenshe R.