Quenching of TryptophanFluorescence in Unfolded Cytochrome c: A Biophysics Experiment for Physical Chemistry Students.
Quenching of TryptophanFluorescence in Unfolded Cytochrome c: A Biophysics Experiment for Physical Chemistry Students.
复制标题
DOI：
10.1021/ed900029c
复制
发表时间：
2010-09-01
影响因子：
3
通讯作者：
Kim JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schlamadinger DE;Kats DI;Kim JE
专注于蛋白质折叠的实验室实验为本科生提供了极好的机会，学习生物物理学不断扩大的跨学科领域的重要课题。在这里，我们描述了使用Stern-Volmer图，以确定溶剂的可及性的程度的单一色氨酸残基（色氨酸-59）在未折叠和部分未折叠的状态下，充分研究的蛋白质细胞色素（cytc）。比较游离色氨酸在溶液中和部分埋在cytchigh中的淬灭效率，揭示了未折叠蛋白质中残留结构的持久性，加深了学生对蛋白质结构和动力学的理解。实验建立在我们以前的实验室模块，探讨热力学和cytc的结构;总的来说，这些蛋白质折叠实验和相关主题为物理化学学生提供了探索一套全面的光谱学和生物物理学工具的机会。
Laboratory experiments that focus on protein folding provide excellent opportunities for undergraduate students to learn important topics in the expanding interdisciplinary field of biophysics. Here, we describe the use of Stern−Volmer plots to determine the extent of solvent accessibility of the single tryptophan residue (trp-59) in unfolded and partially unfolded states of the well-studied protein cytochromec(cytc). Comparison of quenching efficiencies for free tryptophan in solution and partially buried in cytchighlights the persistence of residual structure in unfolded proteins and deepens students’ understanding of protein structures and dynamics. The experiment builds on our previous laboratory module that probed thermodynamics and structures of cytc; collectively, these protein-folding experiments and related topics provide physical chemistry students with opportunities to explore a comprehensive set of spectroscopy and biophysics tools.
登录
查看更多内容
影响因子：
3
作者：
Bigger, SW;Watkins, PJ;Verity, B
通讯作者：
Verity, B
影响因子：
3.8
作者：
EFTINK, MR;HAGAMAN, KA
通讯作者：
HAGAMAN, KA
影响因子：
3
作者：
MARCINIAK, B
通讯作者：
MARCINIAK, B
影响因子：
3
作者：
COUTINHO, A;PRIETO, M
通讯作者：
PRIETO, M
影响因子：
15
作者：
Chen, Y;Liu, B;Barkley, MD
通讯作者：
Barkley, MD