Efficient incorporation of protein flexibility and dynamics into molecular docking simulations.
Efficient incorporation of protein flexibility and dynamics into molecular docking simulations.
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DOI：
10.1021/bi2004558
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发表时间：
2011-07-19
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Lill MA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lill MA
灵活性和动态性是蛋白质分子识别过程中必不可少的特性。与配体结合的蛋白质的构象变化由诱导配对和构象选择的生物物理模型描述。回顾了在这两个模型的背景下，将蛋白质灵活性纳入蛋白质-配体对接的不同概念。将提出几项计算研究，讨论这些方法的有效性和可能的局限性。最后，将重点介绍将蛋白质动力学(例如构型熵)和溶剂化效应纳入对接的不同方法。
Flexibility and dynamics are protein characteristics that are essential for the process of molecular recognition. Conformational changes in the protein that are coupled to ligand binding are described by the biophysical models of induced fit and conformational selection. Different concepts are reviewed that incorporate protein flexibility into protein-ligand docking within the context of these two models. Several computational studies will be presented that discuss the validity and possible limitations of such approaches. Finally, different approaches that incorporate protein dynamics, e.g. configurational entropy, and solvation effects into docking will be highlighted.
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