Mussel adhesive protein provides cohesive matrix for collagen type-1α.
Mussel adhesive protein provides cohesive matrix for collagen type-1α.
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DOI：
10.1016/j.biomaterials.2015.01.033
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发表时间：
2015-05
期刊：
影响因子：
14
通讯作者：
Waite, J. Herbert
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rodriguez, Nadine R. Martinez;Das, Saurabh;Kaufman, Yair;Wei, Wei;Israelachvili, Jacob N.;Waite, J. Herbert
了解胶原蛋白和粘性贻贝足蛋白（mfps）之间的相互作用可以改善医疗和牙科粘合剂，特别是对富含胶原蛋白的组织。在这里，我们研究了1型胶原蛋白，最丰富的承重动物蛋白，和贻贝脚蛋白-3（mfp-3）之间的相互作用，使用石英晶体微天平和表面力装置（SFA）。利用mfp-3的亲水性和疏水性变体来探测蛋白质和胶原之间相互作用的性质。我们的主要发现是：1）mfp-3是原胶原在TiO 2和云母表面吸附的有效伴侣; 2）在pH 3时，胶原添加在两个mfp-3膜之间（Wc = 5.4 ± 0.2mJ/m2）使其凝聚力提高近35%; 3）高碘酸盐氧化mfp-3中的多巴并不消除胶原与mfp-3膜之间的粘附，和4）亲水性和疏水性MFP-3变体膜之间的胶原桥接同样坚固，表明疏水相互作用起次要作用。广泛的氢键，π-阳离子和静电相互作用更合理地解释胶原蛋白对mfp-3膜的可逆桥接。
Understanding the interactions between collagen and adhesive mussel foot proteins (mfps) can lead to improved medical and dental adhesives, particularly for collagen-rich tissues. Here we investigated interactions between collagen type-1, the most abundant loadbearing animal protein, and mussel foot protein-3 (mfp-3) using a quartz crystal microbalance and surface forces apparatus (SFA). Both hydrophilic and hydrophobic variants of mfp-3 were exploited to probe the nature of the interaction between the protein and collagen. Our chief findings are: 1) mfp-3 is an effective chaperone for tropocollagen adsorption to TiO2 and mica surfaces; 2) at pH 3, collagen addition between two mfp-3 films (Wc = 5.4 ± 0.2 mJ/m2) increased their cohesion by nearly 35%; 3) oxidation of Dopa in mfp-3 by periodate did not abolish the adhesion between collagen and mfp-3 films, and 4) collagen bridging between both hydrophilic and hydrophobic mfp-3 variant films is equally robust, suggesting that hydrophobic interactions play a minor role. Extensive H-bonding, π-cation and electrostatic interactions are more plausible to explain the reversible bridging of mfp-3 films by collagen.
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