Small-angle X-ray scattering studies of enzymes.
Small-angle X-ray scattering studies of enzymes.
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DOI：
10.1016/j.cbpa.2022.102232
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发表时间：
2023-03
影响因子：
7.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
酶的功能需要构象变化来实现底物结合、结构域重排和与伴侣蛋白的相互作用，但这些运动很难观察到。小角度x射线散射（SAXS）是一种多功能的结构技术，可以探测溶液条件下与生理相关的构象变化。虽然它通常被认为是一种低分辨率的结构技术，但当用于研究作为时间，配体结合或蛋白质相互作用的构象变化时，SAXS可以提供对酶行为的丰富见解，包括微妙的结构域运动。从这个角度来看，我们强调了最近使用SAXS来探测配体和伴侣-蛋白质结合时结构酶的变化，并讨论了复杂蛋白质溶液的信号反卷积工具。
Enzyme function requires conformational changes to achieve substrate binding, domain rearrangements, and interactions with partner proteins, but these movements are difficult to observe. Small-angle X-ray scattering (SAXS) is a versatile structural technique that can probe such conformational changes under solution conditions that are physiologically relevant. Although it is generally considered a low-resolution structural technique, when used to study conformational changes as a function of time, ligand binding, or protein interactions, SAXS can provide rich insight into enzyme behavior, including subtle domain movements. In this perspective, we highlight recent uses of SAXS in to probe structural enzyme changes upon ligand and partner-protein binding and discuss tools for signal deconvolution of complex protein solutions.
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影响因子：
64.8
作者：
Jumper J;Evans R;Pritzel A;Green T;Figurnov M;Ronneberger O;Tunyasuvunakool K;Bates R;Žídek A;Potapenko A;Bridgland A;Meyer C;Kohl SAA;Ballard AJ;Cowie A;Romera-Paredes B;Nikolov S;Jain R;Adler J;Back T;Petersen S;Reiman D;Clancy E;Zielinski M;Steinegger M;Pacholska M;Berghammer T;Bodenstein S;Silver D;Vinyals O;Senior AW;Kavukcuoglu K;Kohli P;Hassabis D
通讯作者：
Hassabis D
DOI：
10.1016/j.jbc.2021.101038
发表时间：
2021-09
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Bai Y;Parker EJ
通讯作者：
Parker EJ
DOI：
10.1126/science.abm1183
发表时间：
2022-04-22
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
6.1
作者：
Konarev, PV;Volkov, VV;Svergun, DI
通讯作者：
Svergun, DI
影响因子：
5.6
作者：
Bourhis, Jean-Marie;Yabukarski, Filip;Jamin, Marc
通讯作者：
Jamin, Marc