Ubiquitin-binding domains - from structures to functions.
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DOI：
10.1038/nrm2767
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发表时间：
2009-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Walters KJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dikic I;Wakatsuki S;Walters KJ
泛素结合域（UBDs）是一种非共价结合蛋白修饰物泛素的模块元件。最近的泛素- ubd复合物的原子水平分辨率结构揭示了泛素在体内多种功能的一些机制。UBDs对特定长度和链接的泛素链的偏好是这些功能的主要贡献者。这些偏好源于多聚体相互作用，其中UBDs协同结合多个泛素亚基，以及与泛素分子连接成聚合物的区域接触。UBDs的序列背景和它们与泛素结合后的构象变化也有助于泛素信号传导。新的基于结构的见解提供了通过靶向泛素- ubd界面来控制细胞过程的策略。
Ubiquitin-binding domains (UBDs) are modular elements that bind non-covalently to the protein modifier ubiquitin. Recent atomic-level resolution structures of ubiquitin–UBD complexes have revealed some of the mechanisms that underlie the versatile functions of ubiquitin in vivo. The preferences of UBDs for ubiquitin chains of specific length and linkage are central contributors to these functions. These preferences originate from multimeric interactions, whereby UBDs synergistically bind multiple ubiquitin subunits, and from contacts with regions that link ubiquitin molecules into a polymer. The sequence context of UBDs and the conformational changes that follow their binding to ubiquitin also contribute to ubiquitin signalling. The new structure-based insights provide strategies for controlling cellular processes by targeting ubiquitin–UBD interfaces.
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