Novel cyanobacteriochrome photoreceptor with the second Cys residue showing atypical orange/blue reversible photoconversion
Novel cyanobacteriochrome photoreceptor with the second Cys residue showing atypical orange/blue reversible photoconversion
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具有第二个半胱氨酸残基的新型蓝细菌色素光感受器显示出非典型的橙色/蓝色可逆光转换
DOI：
10.1007/s43630-022-00310-3
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Narikawa Rei
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hoshino Hiroki;Narikawa Rei
蓝细菌色素（CBCRs）是蓝细菌线性四吡咯结合光感受器，与光敏色素远亲。CBCR的发色团掺入和适当的光转化仅需要GAF结构域。大多数CBCR GAF结构域具有稳定连接至发色团的典型Cys残基。DXCF型CBCR GAF结构域在DXCF基序内还具有第二个Cys残基。该第二个Cys残基可逆地连接至发色团的C10。Cys加合物的形成主要是观察到的暗适应状态，但不是光产物状态。在这项研究中，我们发现了新的CBCR GAF结构域与DXCI基序，而不是DXCF基序。由于这些CBCR GAF结构域分为两个亚家族（DXCI-1和DXCI-2），因此分析了每个亚家族的GAF结构域。虽然属于DXCI-2亚家族的CBCR GAF结构域显示橙子/绿色可逆的光转换而没有瞬时Cys连接，但是属于DXCI-1亚家族的CBCR GAF结构域显示在橙色吸收暗适应状态和蓝色吸收光产物状态之间的可逆的光转换。这表明第二个Cys残基在光产物状态下与发色团的C10共价结合，但在暗适应状态下不结合。由于在光产物状态下共价键的形成是非典型的，因此进行定点诱变以了解该GAF结构域的分子机制。DXCI基序中的Ile残基可能是光产物状态下共价键形成的关键。图形摘要
Cyanobacteriochromes (CBCRs) are cyanobacterial linear tetrapyrrole-binding photoreceptors distantly related to phytochromes. Only the GAF domain is needed for chromophore incorporation and proper photoconversion of the CBCRs. Most CBCR GAF domains possess the canonical Cys residue stably ligating to the chromophore. DXCF-type CBCR GAF domains also possess a second Cys residue within the DXCF motif. This second Cys residue reversibly ligates to the C10 of the chromophore. The Cys adduct formation is mostly observed for the dark-adapted state but not for the photoproduct state. In this study, we discovered novel CBCR GAF domains with a DXCI motif instead of the DXCF motif. Since these CBCR GAF domains are categorized into two subfamilies (DXCI-1 and DXCI-2), the GAF domains from each subfamily were analyzed. Although the CBCR GAF domain belonging to the DXCI-2 subfamily showed orange/green reversible photoconversion without transient Cys ligation, the CBCR GAF domain belonging to the DXCI-1 subfamily showed reversible photoconversion between an orange-absorbing dark-adapted state and a blue-absorbing photoproduct state. This indicates that the second Cys residue is covalently bound to the C10 of the chromophore in the photoproduct state but not in the dark-adapted state. Since the covalent bond formation in the photoproduct state is atypical, site-directed mutagenesis was conducted to understand the molecular mechanism of this GAF domain. The Ile residue within the DXCI motif may be key for covalent bond formation in the photoproduct state.Graphical abstract
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三个关键残基对 D 环的不寻常固定促进了没有第二个 Cys 的 DXCF 型蓝藻色素中藻紫胆素的形成。
DOI：
10.1042/bcj20210013
发表时间：
2021
期刊：
The Biochemical journal
影响因子：
--
作者：
K. Fushimi;R. Narikawa
通讯作者：
R. Narikawa
影响因子：
3.1
作者：
Rockwell, Nathan C.;Martin, Shelley S.;Lagarias, J. Clark
通讯作者：
Lagarias, J. Clark
影响因子：
4.9
作者：
Ishizuka, Takami;Shimada, Takashi;Ikeuchi, Masahiko
通讯作者：
Ikeuchi, Masahiko
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影响因子：
3.1
作者：
Keita Miyake;Hiroyuki Kimura;R. Narikawa
通讯作者：
R. Narikawa
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影响因子：
6.4
作者：
Lisa Wiltbank;D. Kehoe
通讯作者：
D. Kehoe