Dishevelled3 is a novel arginine methyl transferase substrate.
Dishevelled3 is a novel arginine methyl transferase substrate.
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DOI：
10.1038/srep00805
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发表时间：
2012
影响因子：
4.6
通讯作者：
Winn, Robert A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bikkavilli, Rama Kamesh;Avasarala, Sreedevi;Vanscoyk, Michelle;Sechler, Marybeth;Kelley, Nicole;Malbon, Craig C.;Winn, Robert A.
蓬乱蛋白（Dishevelled）是一种磷蛋白支架，是所有对Wnt敏感的信号通路中的核心成分。在本研究中，我们报道蓬乱蛋白在体外和体内都通过精氨酸甲基化进行翻译后修饰。我们还表明蛋白精氨酸甲基转移酶1和7是催化蓬乱蛋白甲基化的关键酶。有趣的是，Wnt3a对F9畸胎癌细胞的刺激导致蓬乱蛋白甲基化减少。同样，蓬乱蛋白的甲基化缺陷突变体R271K表现出自发性的膜定位以及Wnt信号的强烈激活；这表明蓬乱蛋白的差异甲基化在Wnt信号传导中起重要作用。因此，精氨酸甲基化被证明是调节蓬乱蛋白功能和Wnt信号传导的一个重要开关。
Dishevelled, a phosphoprotein scaffold, is a central component in all the Wnt-sensitive signaling pathways. In the present study, we report that Dishevelled is post-translationally modified, both in vitro and in vivo, via arginine methylation. We also show protein arginine methyl transferases 1 and 7 as the key enzymes catalyzing Dishevelled methylation. Interestingly, Wnt3a stimulation of F9 teratocarcinoma cells results in reduced Dishevelled methylation. Similarly, the methylation-deficient mutant of Dishevelled, R271K, displayed spontaneous membrane localization and robust activation of Wnt signaling; suggesting that differential methylation of Dishevelled plays an important role in Wnt signaling. Thus arginine methylation is shown to be an important switch in regulation of Dishevelled function and Wnt signaling.
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