Recent examples of α-ketoglutarate-dependent mononuclear non-haem iron enzymes in natural product biosyntheses.
Recent examples of α-ketoglutarate-dependent mononuclear non-haem iron enzymes in natural product biosyntheses.
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天然产物生物合成中α-酮戊二酸依赖性单核非血红素铁酶的最新实例。
DOI：
10.1039/c7np00067g
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发表时间：
2018-08-15
影响因子：
11.9
通讯作者：
Liu P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gao SS;Naowarojna N;Cheng R;Liu X;Liu P
α-酮戊二酸(αKG，又称2-氧-戊二酸)依赖的单核非血铁(αKG-NHFe)酶催化一系列的生化反应，包括羟基化、环断裂、C-C键断裂、异构化、去饱和化、内过氧化和杂环的形成。这些酶利用铁(II)作为金属辅因子，αKG作为共底物。本文综述了近年来在天然产物生物合成中发现的几种新的αKG-NHFe酶，包括卤代反应、氨基酸修饰以及在萜类、脂肪、脂肪酸和磷酸盐生物合成中的剪裁反应。我们还对目前可用的αKG-NHFe酶的结构进行了调查，在这些结构中，αKG通过近端或远端的结合模式与金属中心双向结合。未来的结构-功能和结构-活性关系研究将提供关于这一大类酶的活性在自然界中是如何被微调的关键信息。近端和远端类型的αKG与Fe(II)中心的结合可能在微调αKG依赖的非血红素铁酶的催化方面发挥关键作用。
α-Ketoglutarate (αKG, also known as 2-oxoglutarate)-dependent mononuclear non-haem iron (αKG-NHFe) enzymes catalyze a wide range of biochemical reactions, including hydroxylation, ring fragmentation, C-C bond cleavage, epimerization, desaturation, endoperoxidation and heterocycle formation. These enzymes utilize iron (II) as the metallo-cofactor and αKG as the co-substrate. Herein, we summarize several novel αKG-NHFe enzymes involved in natural product biosyntheses discovered in recent years, including halogenation reactions, amino acid modifications and tailoring reactions in the biosynthesis of terpenes, lipids, fatty acids and phosphonates. We also conducted a survey of the currently available structures of αKG-NHFe enzymes, in which αKG binds to the metallo-centre bidentately through either a proximal- or distal-type binding mode. Future structure–function and structure–reactivity relationship investigations will provide crucial information regarding how activities in this large class of enzymes have been fine-tuned in nature. Proximal- and distal-type αKG binding to the Fe(II) centre might play a crucial role in fine-tuning the catalysis of αKG-dependent non-haem iron enzymes.
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