Evolutionary drivers of thermoadaptation in enzyme catalysis.
Evolutionary drivers of thermoadaptation in enzyme catalysis.
复制标题
DOI：
10.1126/science.aah3717
复制
发表时间：
2017-01-20
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kern D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nguyen V;Wilson C;Hoemberger M;Stiller JB;Agafonov RV;Kutter S;English J;Theobald DL;Kern D
由于早期生命可能存在于炎热的环境中，酶不得不科普由温度降低引起的催化速度的固有下降。在这里，我们的特点的腺苷酸激酶的酶催化的热适应的分子机制，使用跨越30亿年的进化祖先序列重建。我们表明，进化解决了酶的关键动力学障碍-如何保持催化速度在较冷的地球-通过利用过渡态热容。跟踪酶的活性和稳定性从热启动到现代超嗜热，嗜温和嗜冷生物的演变说明了在分子水平上的进化中的主动压力与被动漂移，驳斥了有争议的活性/稳定性权衡，并表明腺苷酸激酶的催化速度是生物体适应性的进化驱动力。
With early life likely to have existed in a hot environment, enzymes had to cope with an inherent drop in catalytic speed caused by lowered temperature. Here we characterize the molecular mechanisms underlying thermoadaptation of enzyme catalysis in adenylate kinase using ancestral sequence reconstruction spanning 3 billion years of evolution. We show that evolution solved the enzyme's key kinetic obstacle—how to maintain catalytic speed on a cooler Earth—by exploiting transition-state heat capacity. Tracing the evolution of enzyme activity and stability from the hot-start toward modern hyperthermophilic, mesophilic, and psychrophilic organisms illustrates active pressure versus passive drift in evolution on a molecular level, refutes the debated activity/stability trade-off, and suggests that the catalytic speed of adenylate kinase is an evolutionary driver for organismal fitness.
登录
查看更多内容
DOI：
10.1073/pnas.96.19.10689
发表时间：
1999-09-14
影响因子：
11.1
作者：
Bornberg-Bauer, E;Chan, HS
通讯作者：
Chan, HS
影响因子：
2.9
作者：
Goldstein, Richard A.
通讯作者：
Goldstein, Richard A.
影响因子：
--
作者：
Canepa, Carlo
通讯作者：
Canepa, Carlo
影响因子：
2.9
作者：
Couñago, R;Shamoo, Y
通讯作者：
Shamoo, Y
影响因子：
3.8
作者：
Fralick, Philip;Carter, James E.
通讯作者：
Carter, James E.