Multiple binding modes of a moderate ice-binding protein from a polar microalga.
Multiple binding modes of a moderate ice-binding protein from a polar microalga.
复制标题
来自极性微藻的中等冰结合蛋白的多种结合模式
DOI：
10.1039/c8cp04727h
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发表时间：
2018
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Bayer-Giraldi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mochizuki;Bayer-Giraldi
由耐寒生物产生的冰结合蛋白（IBP）与冰相互作用，并强烈控制晶体生长。各种IBP（中度和过度活跃）表现出不同程度活动的分子基础尚未阐明。以前的研究质疑，与过度活跃的IBP相比，一些IBP的适度活性是否依赖于它们与冰表面的较弱结合方式，而不是依赖于仅与冰晶的选定表面结合。我们提出了一个温和的IBP从海冰硅藻Fragilariopsis cylindrus（fcIBP）的结构，确定由X射线晶体学和研究蛋白质的结合模式，以不断增长的冰-水界面，使用分子动力学模拟。fcIBP的结构是IBP-1折叠，由三个面（A、B和C面）界定的不连续β-螺线管限定，并由α-螺旋支撑。fcIBP结构显示螺线管的N-和C-末端部分上的封端环。我们发现，蛋白质吸附在棱镜和冰晶的基面，证实了实验结果。fcIBP使用B面和C面之间的环不可逆地结合到棱柱面，尽管其结构不规则，但也涉及水固定的B面。α-螺旋以部分可逆的方式将蛋白质连接到基底面。我们的研究结果表明，fcIBP有一个松散的附着冰，这种较弱的结合方式的基础上解释的适度活动的fcIBP。
Ice-binding proteins (IBPs) produced by cold-tolerant organisms interact with ice and strongly control crystal growth. The molecular basis for the different magnitudes of activity displayed by various IBPs (moderate and hyperactive) has not yet been clarified. Previous studies questioned whether the moderate activity of some IBPs relies on their weaker binding modus to the ice surface, compared to hyperactive IBPs, rather than relying on binding only to selected faces of the ice crystal. We present the structure of one moderate IBP from the sea-ice diatom Fragilariopsis cylindrus (fcIBP) as determined by X-ray crystallography and investigate the protein's binding modes to the growing ice-water interface using molecular dynamics simulations. The structure of fcIBP is the IBP-1 fold, defined by a discontinuous β-solenoid delimitated by three faces (A, B and C-faces) and braced by an α-helix. The fcIBP structure shows capping loops on both N- and C-terminal parts of the solenoid. We show that the protein adsorbs on both the prism and the basal faces of ice crystals, confirming experimental results. The fcIBP binds irreversibly to the prism face using the loop between the B and the C-faces, involving also the B-face in water immobilization despite its irregular structure. The α-helix attaches the protein to the basal face with a partly reversible modus. Our results suggest that fcIBP has a looser attachment to ice and that this weaker binding modus is the basis to explain the moderate activity of fcIBP.
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