New structural insights into carbohydrate-protein interactions from NMR spectroscopy.
New structural insights into carbohydrate-protein interactions from NMR spectroscopy.
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从核磁共振波谱中了解碳水化合物-蛋白质相互作用的新结构。
DOI：
10.1016/j.sbi.2003.08.001
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发表时间：
2003
影响因子：
6.8
通讯作者：
J. Jiménez‐Barbero
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Kogelberg;D. Solís;J. Jiménez‐Barbero
最近发展的NMR方法已被应用于发现蛋白质的碳水化合物配体和鉴定其结合表位。碳水化合物-蛋白质复合物的结构细节也已通过NMR检查，提供关于蛋白质的碳水化合物结合位点的结构、结合选择性和可塑性的位点特异性信息。对游离和蛋白质结合的糖模拟物构象行为的新见解为基于碳水化合物的治疗剂的设计铺平了道路。最后，阐明糖基化对肽构象的影响的最新进展将是关键的重要性，以充分了解糖肽的功能中的碳水化合物的作用。
Recently developed NMR methods have been applied to discover carbohydrate ligands for proteins and to identify their binding epitopes. The structural details of carbohydrate–protein complexes have also been examined by NMR, providing site-specific information on the architecture, binding selectivity and plasticity of the carbohydrate-binding sites of the proteins. New insights into the conformational behaviour of free and protein-bound glycomimetics pave the way for the design of carbohydrate-based therapeutics. Finally, recent progress towards elucidating the influence of glycosylation on peptide conformation will be of key importance to fully understanding the role of carbohydrates in the function of glycopeptides.
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用于碳水化合物和糖复合物核磁共振研究的 13C 同位素富集。
影响因子：
--
作者：
Live,D;Silks3rd,LA;Schmidt,J
通讯作者：
Schmidt,J
Galectin-3 配体和非配体状态的构象差异。
DOI：
10.1021/bi026671m
发表时间：
2003
期刊：
Biochemistry.
影响因子：
--
作者：
Umemoto,Kimiko;Leffler,Hakon;Venot,Andre;Valafar,Homay;Prestegard,JH
通讯作者：
Prestegard,JH
使用残余偶极耦合对甘露糖结合蛋白-三甘露糖苷复合物进行结构表征。
影响因子：
5.6
作者：
Jain,NitinU;Noble,Schroeder;Prestegard,JamesH
通讯作者：
Prestegard,JamesH
影响因子：
15
作者：
Coltart, DM;Royyuru, AK;Live, DH
通讯作者：
Live, DH
通过核磁共振和分子动力学模拟观察三甘露糖苷与甘露糖结合蛋白结合的构象。
影响因子：
3.4
作者：
Sayers,EricW;Prestegard,JamesH
通讯作者：
Prestegard,JamesH