A gelsolin-like Ca2+-dependent actin-binding domain in villin
A gelsolin-like Ca2+-dependent actin-binding domain in villin
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绒毛中凝溶胶蛋白样 Ca2 依赖性肌动蛋白结合结构域
作者：
P. Matsudaira;R. Jakes;J. Walker
绒毛蛋白是一种相对分子质量（Mr）为95，000的肌动蛋白结合蛋白，存在于来自牛1 -3的刷状缘微绒毛的微丝核心束中。在生理钙浓度（<1 µM）下，绒毛蛋白将肌动蛋白丝交联成束。然而，在游离钙浓度（>1 µM）下，绒毛蛋白将肌动蛋白丝切断成小段3 -5。为了了解绒毛蛋白是如何切断和捆绑肌动蛋白丝的，我们正在研究绒毛蛋白-肌动蛋白结合相互作用的分子基础，确定绒毛蛋白中重要的肌动蛋白结合域。在这里，我们报告的纯化和初步表征的44,000-Mr片段的绒毛蛋白，其中包含一个钙依赖性肌动蛋白切断活性。此外，该片段氨基末端的部分氨基酸序列显示与凝溶胶蛋白氨基末端附近的16个残基区域6同源，凝溶胶蛋白是一种在许多细胞7 -9和血清10 -12中发现的肌动蛋白切断蛋白。序列同源性表明，钙调节肌动蛋白切断绒毛蛋白和凝溶胶蛋白共享的属性的共同结构基础。
Villin is an actin-binding protein of relative molecular mass (Mr) 95,000 found in the core bundle of microfilaments in brush border microvilli from intestine1–3. In physiological calcium concentrations (<1 µM), villin crosslinks actin filaments into bundles. However, in free calcium concentrations (>1 µM), villin severs actin filaments into short pieces3–5. To understand how villin can sever and bundle actin filaments, we are studying the molecular basis of villin–actin binding interactions by identifying important actin-binding domains in villin. Here, we report the purification and preliminary characterization of a 44,000-Mr fragment of villin which contains a calcium-dependent actin-severing activity. In addition, the partial amino-acid sequence from the amino terminus of this fragment reveals homology with a 16-residue region near the amino terminus6 of gelsolin, an actin-severing protein found in many cells7–9 and sera10–12. The sequence homology suggests a common structural basis for the calcium-regulated actin-severing properties shared by villin and gelsolin.
使用凝胶覆盖技术鉴定大鼠组织中的 G 肌动蛋白结合蛋白。
影响因子：
3.7
作者：
Snabes,MC;Boyd3rd,AE;Bryan,J
通讯作者：
Bryan,J
凝溶胶蛋白的细胞质和分泌变体的结构和生物合成。
DOI：
--
发表时间：
1984
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Yin,HL;Kwiatkowski,DJ;Mole,JE;Cole,FS
通讯作者：
Cole,FS
影响因子：
2.9
作者：
WALSH, TP;WEBER, A;MOOSEKER, MS
通讯作者：
MOOSEKER, MS