Two prion variants of Sup35p have in-register parallel beta-sheet structures, independent of hydration.
Two prion variants of Sup35p have in-register parallel beta-sheet structures, independent of hydration.
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DOI：
10.1021/bi900345q
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发表时间：
2009-06-16
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Wickner, Reed B.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shewmaker, Frank;Kryndushkin, Dmitry;Chen, Bo;Tycko, Robert;Wickner, Reed B.
[PSI+]朊病毒是Sup35蛋白的一种自我繁殖的淀粉样蛋白，通常是翻译终止因子的一个亚基，但当处于淀粉样蛋白形式时，这种重要功能受损。Sup35的N、M和C结构域分别是朊病毒氨基端结构域、连接极性结构域和类似真核延伸因子1 α的必需C端结构域。不同的[PSI+]分离物（朊病毒变体）可能具有不同的生物学特性，与不同的淀粉样蛋白结构相关。在这里，我们使用固态核磁共振检查两种朊病毒变体的感染性Sup35NM淀粉样纤维的结构。我们发现，这两种变体都具有对齐的平行β折叠结构，无论是在完全水合的形式还是在冻干的形式。此外，我们确认M结构域中的一些亮氨酸残基参与配准平行β折叠结构。Sup35NM的淀粉样原纤维对[PSI+]朊病毒的传递和重组全长Ure2p的淀粉样原纤维对[URE3]朊病毒的传递是相似的，无论它们是否被冻干（湿的或干的）。
The [PSI+] prion is a self-propagating amyloid of the Sup35 protein, normally a subunit of the translation termination factor, but impaired in this vital function when in the amyloid form. The Sup35 N, M and C domains are the amino-terminal prion domain, a connecting polar domain and the essential C-terminal domain resembling eukaryotic elongation factor 1alpha, respectively. Different [PSI+] isolates (prion variants) may have distinct biological properties, associated with different amyloid structures. Here we use solid state NMR to examine the structure of infectious Sup35NM amyloid fibrils of two prion variants. We find that both variants have an in-register parallel β - sheet structure, both in fully hydrated and in lyophilized form. Moreover, we confirm that some leucine residues in the M domain participate in the in-register parallel β-sheet structure. Transmission of the [PSI+] prion by amyloid fibrils of Sup35NM and of the [URE3] prion by amyloid fibrils of recombinant full length Ure2p are similar whether they have been lyophilized or not (wet or dry).
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