The beta subunit of the insulin receptor is an insulin-activated protein kinase.
The beta subunit of the insulin receptor is an insulin-activated protein kinase.
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胰岛素受体的β亚基是胰岛素激活的蛋白激酶。
DOI：
10.1021/bi00273a001
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发表时间：
1983
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Pilch,PF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shia,MA;Pilch,PF
在存在腺苷5 '-[γ-32 P]三磷酸（[γ-32 P] ATP）和部分纯化的人胎盘胰岛素受体制剂的情况下，胰岛素以时间和剂量依赖性方式刺激Mr 94000蛋白的磷酸化。在（2-3）× 10（-9）M胰岛素浓度下，32 P掺入的半最大刺激发生，该浓度与本制剂中胰岛素结合的Kd相同。单克隆抗胰岛素受体抗体的免疫沉淀表明，Mr 94000蛋白激酶底物是胰岛素受体β亚基的一个组成部分。如果将部分纯化的可溶性胎盘受体制剂免疫沉淀，然后暴露于[γ-32 P] ATP和胰岛素，则维持Mr 94000蛋白的磷酸化。将8-叠氮基[α-32 P] ATP光掺入胎盘胰岛素受体制剂中，以鉴定负责蛋白激酶活性的ATP结合位点。观察到许多蛋白质的光掺入，包括胰岛素受体的两个亚基。然而，当在过量的腺苷5 '-（β，γ-亚氨基三磷酸）（一种不可水解的ATP衍生物）存在下进行光标记时，胰岛素受体的β亚基是唯一被保护免于标记掺入的物质。这些数据表明胰岛素受体的β亚基具有胰岛素依赖性蛋白激酶活性。磷酸酪氨酸形成是胎盘胰岛素受体制剂中这种活性的主要结果。
In the presence of adenosine 5'-[gamma-32P] triphosphate ([gamma-32P] ATP) and a partially purified human placental insulin receptor preparation, insulin stimulates the phosphorylation of an Mr 94000 protein in a time-and dose-dependent manner. Half-maximal stimulation of 32P incorporation occurs at (2-3) X 10 (-9) M insulin, a concentration identical with the Kd for insulin binding in this preparation. Immunoprecipitations with monoclonal anti-insulin receptor antibody demonstrate that the Mr 94000 protein kinase substrate is a component of the insulin receptor, the beta subunit. If the partially purified, soluble placental receptor preparation is immunoprecipitated and then exposed to [gamma-32P] ATP and insulin, phosphorylation of the Mr 94000 protein is maintained. The photoincorporation of 8-azido [alpha-32P] ATP into placental insulin receptor preparations was carried out to identify the ATP binding site responsible for the protein kinase activity. Photoincorporation into numerous proteins was observed, including both subunits of the insulin receptor. However, when photolabeling was performed in the presence of excess adenosine 5'-(beta, gamma-imidotriphosphate), a nonhydrolyzable ATP derivative, the beta subunit of the insulin receptor was the only species protected from label incorporation. These data indicate that the beta subunit of the insulin receptor has insulin-dependent protein kinase activity. Phosphotyrosine formation is the primary result of this activity in placental insulin receptor preparations.
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DOI：
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通讯作者：
J. Turtle
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发表时间：
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通讯作者：
Staros,JV