Identification of a modori-inducing proteinase in the threadfin bream: Molecular cloning, tissue distribution and proteinase leakage from viscera during ice storage.
Identification of a modori-inducing proteinase in the threadfin bream: Molecular cloning, tissue distribution and proteinase leakage from viscera during ice storage.
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线鳍鳊鱼中莫多里诱导蛋白酶的鉴定：分子克隆、组织分布和冰藏期间内脏蛋白酶泄漏。
DOI：
10.1016/j.foodchem.2020.127246
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发表时间：
2020
期刊：
影响因子：
8.8
通讯作者：
Kiyoshi Osatomi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
1)Jin-Yang Liu;Asami Yoshida;Yi-Li Gao;Kazuya Shirota;Yasuhiko Shiina;Kiyoshi Osatomi
以前，我们纯化和特点的肌浆丝氨酸蛋白酶（SSP）从threadfin鲷的腹部肌肉作为amodori诱导蛋白酶。为了阐明SSP的结构和生理功能，我们成功克隆了SSP的全长cDNA（ORF 726 bp）。SSP的241个氨基酸序列与鱼类胰蛋白酶原高度同源。SSP mRNA在组织中的分布和蛋白酶活性表明，在生理条件下，SSP主要存在于消化系统中，主要是合成的。不去内脏的团头鲂冰藏后，由于SSP从内脏漏出，仅在腹部肌肉中检测到较高的SSP活性。因此，在鱼糜制品生产过程中，应使用食用蛋白酶抑制剂来抑制蛋白酶的泄漏，或在采后贮藏过程中采取有效措施来防止蛋白酶的泄漏。
Previously we purified and characterized a sarcoplasmic serine proteinase (SSP) from the belly muscle of the threadfin bream as amodori-inducing proteinase. In our attempt to clarify the structure and physiological functions of SSP, we successfully cloned the full-length cDNA of SSP (ORF 726 bp). The deduced amino acid sequence of SSP (241 residues) was highly homologous to fish trypsinogen. The distribution of SSP mRNA and the proteinase activity in the tissue indicated that SSP was mainly synthesized and existed in the digestive system under physiological conditions. After ice storage of the threadfin bream without gutting, a high SSP activity was detected only in the belly muscle because of SSP leaked from the viscera. Therefore, it is desirable to use edible proteinase inhibitor to inactivate the leaked SSP during production ofsurimi-based products or to take effective measures to prevent the proteinase leakage during post-harvest storage.
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通讯作者：
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期刊：
影响因子：
--
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通讯作者：
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Atsushi Obatake