Structure of a single amino acid mutant of aspartate carbamoyltransferase at 2.5-A resolution: implications for the cooperative mechanism.
Structure of a single amino acid mutant of aspartate carbamoyltransferase at 2.5-A resolution: implications for the cooperative mechanism.
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2.5-A 分辨率的天冬氨酸氨基甲酰转移酶单氨基酸突变体的结构：对合作机制的影响。
DOI：
10.1021/bi00430a056
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Kantrowitz,ER
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gouaux,JE;Lipscomb,WN;Middleton,SA;Kantrowitz,ER
材料和方法晶体生长.天冬氨酸氨甲酰转移酶的Tyr 240-* Phe突变体，如前所述制备和纯化（Middleton & Kantrowitz，1986），在-20 ℃下以25 mg/mL的1：1（v/v）甘油/储存缓冲液[40 mM K2 P 〇 4，2.0 mM N-巯基乙醇，0.2 mM EDTA（pH 7.0）]，并在结晶前对储存缓冲液透析24小时。用储存缓冲液将酶溶液稀释至20 mg/mL，并通过0.22 μ m过滤器（Millipore GV）过滤。通过在室温下用40 mM柠檬酸钠、1.0 mM N-巯基乙醇、0.2 mM EDTA和1.0 mM CTP的缓冲液透析酶溶液，用HCl将pH调节至5.8，实现结晶。典型地，空间群中的六边形板
Materials and MethodsCrystal Growth. The Tyr240—* Phe mutant of aspartate carbamoyltransferase, prepared and purified as previously described (Middleton & Kantrowitz, 1986), was stored at-20C as a 25 mg/mL solution in 1: 1 (v/v) glycerol/storage buffer [40 mM K2P04, 2.0 mM/J-mercaptoethanol, 0.2 mM EDTA (pH 7.0)] and was dialyzed for 24 h against storage buffer prior to crystallization. The enzyme solution was diluted to 20 mg/mL with storage buffer and filtered through a 0.22-^ m filter (Millipore GV). Crystallization was effected by dialyzing the enzyme solution, at room temperature, against a buffer of 40 mM sodium citrate, 1.0 mM/j-mercaptoethanol, 0.2 mM EDTA, and 1.0 mM CTP with the pH adjustedto 5.8 by HCI. Typically, hexagonal plates in the space group
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DOI：
10.1073/pnas.75.6.2654
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影响因子：
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作者：
S. Landfear;D. R. Evans;W. Lipscomb
通讯作者：
W. Lipscomb
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--
发表时间：
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通讯作者：
Lipscomb,WN