Retardation of Folding Rates of Substrate Proteins in the Nanocage of GroEL.
Retardation of Folding Rates of Substrate Proteins in the Nanocage of GroEL.
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GroEL纳米笼中底物蛋白质折叠速度的延缓。
DOI：
10.1021/acs.biochem.0c00903
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发表时间：
2021-02-16
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Thirumalai D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Koculi E;Thirumalai D
大肠杆菌的atp消耗伴侣蛋白机制是GroEL和GroES之间的复合物，它已经进化到促进不能自发折叠的底物蛋白（SPs）的折叠。一系列动力学实验表明，SPs在GroEL/ES纳米笼中被短时间封装。如果限制SPs是GroEL/ES促进折叠的机制，那么相对于体积值，辅助折叠率应该总是提高的。在这里，我们表明，在GroEL/ES和ATP的完整机制存在下，罗丹斯折叠的情况并非如此。罗丹斯的辅助折叠率降低。根据我们的发现和其他研究报告，我们认为atp消耗伴侣蛋白机制已经进化到优化折叠速率和折叠SPs在生物时间尺度上的产量。速率和产量都不是分别最大化的。
The Escherichia coli ATP-consuming chaperonin machinery, a complex between GroEL and GroES, has evolved to facilitate folding of substrate proteins (SPs) that cannot do so spontaneously. A series of kinetic experiments show that the SPs are encapsulated in the GroEL/ES nanocage for a short duration. If confinement of the SPs is the mechanism by which GroEL/ES facilitates folding, it follows that the assisted folding rate, relative to the bulk value, should always be enhanced. Here, we show that this is not the case for the folding of rhodanese in the presence of the full machinery of GroEL/ES and ATP. The assisted folding rate of rhodanese decreases. On the basis of our finding and those reported in other studies, we suggest that the ATP-consuming chaperonin machinery has evolved to optimize the product of the folding rate and the yield of the folded SPs on the biological time scale. Neither the rate nor the yield is separately maximized.
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DOI：
10.1073/pnas.1712962114
发表时间：
2017-12-19
影响因子：
11.1
作者：
Chakrabarti, Shaon;Hyeon, Changbong;Thirumalai, D.
通讯作者：
Thirumalai, D.
影响因子：
5.6
作者：
Fedorov, AN;Baldwin, TO
通讯作者：
Baldwin, TO
影响因子：
4.8
作者：
Bhattacharyya, AM;Horowitz, PM
通讯作者：
Horowitz, PM
影响因子：
7.7
作者：
Korobko, Ilia;Mazal, Hisham;Horovitz, Amnon
通讯作者：
Horovitz, Amnon
影响因子：
5.6
作者：
Betancourt, MR;Thirumalai, D
通讯作者：
Thirumalai, D