The Structure of Type IX Collagen a
The Structure of Type IX Collagen a
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IX 型胶原蛋白 a 的结构
DOI：
10.1111/j.1749-6632.1985.tb51155.x
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发表时间：
1985
影响因子：
5.2
通讯作者：
B. Olsen
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Mayne;M. Rest;Y. Ninomiya;B. Olsen
我们对先前从鸡软骨胃蛋白酶提取物中分离出的两种胶原片段（HMW 和 LMW）的胰蛋白酶肽和亚基氨基末端序列进行了详细分析（Reese, C.A. 和 Mayne, R. (1981) Biochemistry 20, 5443-5448）。该分析以及与 cDNApYN1738 的核苷酸序列的比较(Ninomiya, Y., and Olsen, B.R. (1984) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 81, 3014-3018)表明HMW和LMW是由具有三种不同多肽链(α链)的分子组成的独特胶原蛋白的胃蛋白酶抗性片段。这种胶原蛋白的类型号为 IX，pYN1738 编码的 α 链被指定为 α 1 (IX)。 IX 型胶原蛋白含有三个三螺旋结构域和至少两组链间二硫桥。氨基和羧基末端是非胶原结构域，其似乎与间质胶原的氨基和羧基前肽不同源。
We present a detailed analysis both of tryptic peptides and amino-terminal sequences of the subunits of two collagenous fragments (HMW and LMW) previously isolated from pepsin extracts of chicken cartilage (Reese, C.A., and Mayne, R. (1981) Biochemistry 20, 5443-5448). This analysis and a comparison with the nucleotide sequence of the cDNApYN1738 (Ninomiya, Y., and Olsen, B.R. (1984) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 81, 3014-3018) shows that HMW and LMW are pepsin-resistant fragments of a unique collagen composed of molecules with three different polypeptide chains (alpha-chains). This collagen has been assigned the type number IX, and the alpha-chain encoded by pYN1738 has been given the designation alpha 1 (IX). Type IX collagen contains three triple-helical domains and at least two sets of interchain disulfide bridges. At the amino and carboxyl ends are noncollagenous domains which do not appear to be homologous to amino and carboxyl propeptides of interstitial collagens.
IX 型胶原蛋白的结构。
DOI：
--
发表时间：
1985
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
vanderRest,M;Mayne,R;Ninomiya,Y;Seidah,NG;Chretien,M;Olsen,BR
通讯作者：
Olsen,BR
编码软骨特异性短胶原蛋白的 cDNA 的合成和表征。
DOI：
10.1073/pnas.81.10.3014
发表时间：
1984
影响因子：
11.1
作者：
Ninomiya,Y;Olsen,BR
通讯作者：
Olsen,BR
p-HMW-胶原蛋白，一种从鸡胚软骨中获得的少量胶原蛋白，未经组织蛋白水解处理。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1983.tb07746.x
发表时间：
1983
期刊：
European journal of biochemistry
影响因子：
--
作者：
Bruckner,P;Mayne,R;Tuderman,L
通讯作者：
Tuderman,L