A common feature from different subunits of a homomeric AAA+ protein contacts three spatially distinct transcription elements.
A common feature from different subunits of a homomeric AAA+ protein contacts three spatially distinct transcription elements.
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同聚 AAA+ 蛋白不同亚基的一个共同特征是接触三个空间上不同的转录元件。
DOI：
10.1093/nar/gks661
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发表时间：
2012-10
影响因子：
14.9
通讯作者：
Buck M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang N;Joly N;Buck M
σ54 依赖性转录的启动需要在启动子位点帮助解链 DNA，但会受到大量蛋白质-蛋白质和核-蛋白质相互作用的阻碍。为了减轻这些抑制性相互作用，需要六聚体细菌增强子结合蛋白 (bEBP)（与各种细胞活动 (AAA+) 蛋白家族相关的 ATP 酶的一个子集）使用 ATP 水解产生的能量来重塑转录复合物。然而，能量转换过程和封闭启动子复合物的内部结构都还不清楚。大肠杆菌噬菌体休克蛋白 F (PspF) 是一种经过充分研究的 bEBP，含有表面暴露的环 1 (L1)。 L1 通过以核苷酸依赖性方式与 σ54 (σ54RI) 的 I 区相互作用，是能量耦合过程的关键。我们的分析揭示了多聚体 bEBP 通过多个 L1 与基础转录复合物结合的复杂性达到了新的水平。根据 bEBP 及其目标复合物的可用结构，详细阐述了这些多价 L1 相互作用的机制含义。
Initiation of σ54-dependent transcription requires assistance to melt DNA at the promoter site but is impeded by numerous protein–protein and nucleo–protein interactions. To alleviate these inhibitory interactions, hexameric bacterial enhancer binding proteins (bEBP), a subset of the ATPases associated with various cellular activities (AAA+) protein family, are required to remodel the transcription complex using energy derived from ATP hydrolysis. However, neither the process of energy conversion nor the internal architecture of the closed promoter complex is well understood. Escherichia coli Phage shock protein F (PspF), a well-studied bEBP, contains a surface-exposed loop 1 (L1). L1 is key to the energy coupling process by interacting with Region I of σ54 (σ54RI) in a nucleotide dependent manner. Our analyses uncover new levels of complexity in the engagement of a multimeric bEBP with a basal transcription complex via several L1s. The mechanistic implications for these multivalent L1 interactions are elaborated in the light of available structures for the bEBP and its target complexes.
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