Novel gating mechanism of polyamine block in the strong inward rectifier K channel Kir2.1.
Novel gating mechanism of polyamine block in the strong inward rectifier K channel Kir2.1.
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DOI：
10.1085/jgp.113.4.555
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发表时间：
1999-04
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Weiss JN
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lee JK;John SA;Weiss JN
内向整流 K 通道对于维持静息膜电位和调节许多细胞类型的兴奋性至关重要。先前的研究将Kir2.1等强内向整流器的整流特性归因于细胞内多胺或Mg与孔的电压依赖性结合（直接开放通道阻断），从而阻止K离子向外通过。我们研究了多胺与多胺毒素 philanthotoxin 和 argiotoxin 之间在 Kir2.1 中内向整流中的相互作用。我们提供的证据表明，高亲和力聚胺封闭与直接开放通道封闭不一致，而是涉及聚胺与通道的另一个区域（固有门）结合，形成封闭孔的封闭复合物。这种相互作用定义了离子通道关闭的新机制。
Inward rectifying K channels are essential for maintaining resting membrane potential and regulating excitability in many cell types. Previous studies have attributed the rectification properties of strong inward rectifiers such as Kir2.1 to voltage-dependent binding of intracellular polyamines or Mg to the pore (direct open channel block), thereby preventing outward passage of K ions. We have studied interactions between polyamines and the polyamine toxins philanthotoxin and argiotoxin on inward rectification in Kir2.1. We present evidence that high affinity polyamine block is not consistent with direct open channel block, but instead involves polyamines binding to another region of the channel (intrinsic gate) to form a blocking complex that occludes the pore. This interaction defines a novel mechanism of ion channel closure.
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