Resonance Raman evidence that distal histidine protonation removes the steric hindrance to upright binding of carbon monoxide by myoglobin.
Resonance Raman evidence that distal histidine protonation removes the steric hindrance to upright binding of carbon monoxide by myoglobin.
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共振拉曼证明远端组氨酸质子化消除了肌红蛋白对一氧化碳垂直结合的空间障碍。
DOI：
10.1021/bi00434a001
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Spiro,TG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ramsden,J;Spiro,TG
杰里米·拉姆斯登和托马斯G. Spiro** Princeton University，Princeton，新泽西08544-1009，1989年1月6日接收; 1989年2月16日接收的修订版摘要：抹香鲸肌红蛋白CO加合物中Fe-CO伸缩振动的共振拉曼谱带从中性pH时的507 cm-1移动到低pH时的488 cm-1，与CO伸缩红外带从1947 cm-1到1967 cm-1的位移不一致（Fuchsman和阿普尔比，1979），而575 cm-1的Fe-C-0弯曲RR带失去强度。表征这些变化的pKa约为4.4。在低pH下的振动频率通过在非极性溶剂中血红素的无蛋白质CO、咪唑加合物很好地建模，而在高pH下的振动频率通过血红素与共价带的加合物建模（Yu等人，1983），其抑制直立CO结合。据推测，当远端组氨酸质子化时，Fe-C-0单元从倾斜几何形状变为直立几何形状，因为其侧链由于与附近的精氨酸残基的静电排斥而从血红素口袋中摆动出来。一个不同的质子化步骤（pATa= 5.7），其已被证明可以调节CO再结合动力学（Doster等人，1982）以及光谱（Fuchsman &阿普尔比，1979），被认为涉及与远离血红素的组氨酸残基的质子化相关的全局结构变化。报告共振拉曼（RR）光谱证据的变化，在几何形状的CO结合抹香鲸肌红蛋白（Mb）从倾斜到直立的配置，过渡与质子化平衡具有pK&~ 4.4。这种构象变化被认为与远端组氨酸从结合的CO附近的摆动有关，与目前关于远端残基在血红素蛋白连接动力学中的作用的思考有关（Olson et al.，1988; Braunstein等人，1989;摩尔等人，1989年）。图1显示了在413.1 nm激发下获得的MbCO RR光谱的500 cm-1区域。在pH 6.95时，在507 cm-1处观察到一个突出的条带，在575 cm-1处观察到一个稍弱的条带，这是Tsubaki等人指定的。（1982）基于13 C和180同位素位移，对FeCO单元的v（Fe-C）伸缩模和d（Fe-CO）弯曲模进行了研究。[Thep Tsubaki等人报告的（Fe-C）频率略高，为512 cm-1。我们确认了这些条带，因为这项工作得到了NIH Grant GM 33576的支持。作者应向谁通信地址。*现地址：Abteilung Biophysikalische Chemie，Biozentrum，CH-4056巴塞尔，瑞士。
Jeremy Ramsden1 and Thomas G. Spiro** Department of Chemistry, Princeton University, Princeton, New Jersey 08544-1009 Received January 6, 1989; Revised Manuscript Received February 16, 1989 abstract: The resonance Raman band assignedto Fe-CO stretching inthe sperm whale myoglobin CO adduct shifts from 507 cm'1 atneutral pH to 488 cm" 1 at low pH, inconcert with a shift of the CO stretching infrared band from 1947 to 1967 cm'1 (Fuchsman & Appleby, 1979), while the 575-cm'1 Fe-C-0 bending RR band loses intensity. The pKa that characterizes these changes is~ 4.4. The vibrational frequencies at low pH are well modeled by the protein-free CO, imidazole adduct of protoheme in a nonpolar solvent while those at high pH are modeled by the adduct of a heme with a covalent strap (Yu et al., 1983) which inhibits upright CO binding. It is inferred that the Fe-C-0 unit changes from a tilted to an upright geometry when the distal histidine is protonated, because its side chain swings out of the heme pocket due to electrostatic repulsion with a nearby arginine residue. A different protonation step (pATa= 5.7), which hasbeen shown to modulate the CO rebinding kinetics (Doster et al., 1982) as well as the optical spectrum (Fuchsman & Appleby, 1979), is suggested toinvolve a global structure change associated with protonation of histidine residues distant from the heme. report resonance Raman (RR) spectroscopic evidence for a change in the geometry of CO bound to sperm whale myoglobin (Mb) from a tilted to an upright configuration, the transition being associated with a protonation equilibrium having a pK& of~ 4.4. This conformation change, which is suggested to be associated with the swingingaway of the distal histidine from the vicinity of the bound CO, is of interest in connection with current thinking about the role of distal residues in the dynamics of heme protein ligation (Olson et al., 1988; Braunstein et al., 1989; Moore et al., 1989). Figure 1 shows the 500-cm'1 region of the RR spectrum of MbCO, obtained with 413.1-nm excitation. At pH 6.95, one sees a prominent band at 507 cm'1 and a somewhat weaker one at 575 cm'1, which have been assigned by Tsubaki et al.(1982) to the v (Fe-C) stretching and d (Fe-CO) bending modes of the FeCO unit on the basis of 13C and 180 isotope shifts.[Thep (Fe-C) frequencyreported by Tsubaki et al. was slightly higher, 512 cm'1.] Weconfirmed these band asf This work was supported by NIH Grant GM 33576.* Author to whom correspondence should be addressed.* Present address: Abteilung Biophysikalische Chemie, Biozentrum, CH-4056 Basel, Switzerland.
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