The herpes simplex virus processivity factor, UL42, binds DNA as a monomer.
The herpes simplex virus processivity factor, UL42, binds DNA as a monomer.
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单纯疱疹病毒持续生长因子 UL42 以单体形式结合 DNA。
DOI：
10.1016/j.jmb.2003.10.064
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发表时间：
2004
影响因子：
5.6
通讯作者：
Coen,DonaldM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Randell,JohnCW;Coen,DonaldM
单纯疱疹病毒DNA聚合酶UL 42的持续合成能力亚基是溶液中的单体。然而，UL 42在结构上类似于滑动钳持续合成因子，如PCNA，其将DNA包围为多聚体环。我们使用化学交联和电泳迁移率变动分析，以调查是否UL 42寡聚DNA结合。在DNA存在下用戊二醛处理后，UL 42没有形成分子间交联，而已知在溶液中是多聚体的蛋白质通过这种处理成功交联。这一结果表明，UL 42不会在DNA上形成多聚体。接下来，我们使用电泳迁移率变动测定法分析了UL 42：DNA复合物的组成。将UL 42与麦芽糖结合蛋白-UL 42融合蛋白混合，然后加入DNA。所得蛋白质的电泳迁移率的模式：DNA复合物的预测，如果每个亚型的UL 42结合到DNA作为单体。从该结果和UL 42未能形成交联，我们推断UL 42作为单体结合DNA。
The processivity subunit of the herpes simplex virus DNA polymerase, UL42, is a monomer in solution. However, UL42 is structurally similar to sliding clamp processivity factors, such as PCNA, which encircle DNA as a multimeric ring. We used chemical crosslinking and electrophoretic mobility-shift assays to investigate whether UL42 oligomerizes upon DNA binding. UL42 did not form intermolecular crosslinks upon treatment with glutaraldehyde in the presence of DNA, whereas proteins that are known to be multimers in solution were successfully crosslinked by this treatment. This result suggests that UL42 does not form multimers on DNA. We next analyzed the composition of UL42:DNA complexes using electrophoretic mobility-shift assays. UL42 was mixed with a maltose-binding protein–UL42 fusion protein before being added to DNA. The patterns of electrophoretic mobility of the resultant protein:DNA complexes were those predicted if each isoform of UL42 binds to DNA as a monomer. From this result and the failure of UL42 to form crosslinks, we infer that UL42 binds DNA as a monomer.
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单纯疱疹-1 DNA 聚合酶。
DOI：
--
发表时间：
1989
期刊：
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通讯作者：
Lehman,IR
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