Structure specific DNA recognition by the SLX1-SLX4 endonuclease complex.
Structure specific DNA recognition by the SLX1-SLX4 endonuclease complex.
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SLX1-SLX4 核酸内切酶复合物的结构特异性 DNA 识别
DOI：
10.1093/nar/gkab542
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发表时间：
2021-07-21
影响因子：
14.9
通讯作者：
Xu RM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xu X;Wang M;Sun J;Yu Z;Li G;Yang N;Xu RM
SLX1-SLX4结构特异性核酸内切酶复合体参与处理多种DNA损伤中间产物，包括Holliday连接的解析、停滞的复制叉的崩溃和DNA瓣的移除。核酸酶亚单位SLX1本身是不活跃的，但通过其保守的C-末端结构域与SLX4结合后被激活。然而，SLX1-SLX4复合体如何识别特定的DNA结构并选择切割位点仍是未知的。在这里，我们通过结构、生化和计算分析相结合的方式表明，SLX4的SAP结构域对于高效和准确地处理5‘-翻盖DNA是至关重要的。它与DNA的小槽结合在离翻盖连接处约一圈的地方，5‘-翻盖与SLX1的核心区结合有关。这种结合模式解释了SLX1-SLX4复合体对5‘-折叠DNA的特异性识别和切割位点的指定。
The SLX1–SLX4 structure-specific endonuclease complex is involved in processing diverse DNA damage intermediates, including resolution of Holliday junctions, collapse of stalled replication forks and removal of DNA flaps. The nuclease subunit SLX1 is inactive on its own, but become activated upon binding to SLX4 via its conserved C-terminal domain (CCD). Yet, how the SLX1–SLX4 complex recognizes specific DNA structure and chooses cleavage sites remains unknown. Here we show, through a combination of structural, biochemical and computational analyses, that the SAP domain of SLX4 is critical for efficient and accurate processing of 5′-flap DNA. It binds the minor groove of DNA about one turn away from the flap junction, and the 5′-flap is implicated in binding the core domain of SLX1. This binding mode accounts for specific recognition of 5′-flap DNA and specification of cleavage site by the SLX1–SLX4 complex.
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