β1,3-Galactosyltransferase β3Gal-T5 Acts on the GlcNAcβ1→3Galβ1→4GlcNAcβ1→R Sugar Chains of Carcinoembryonic Antigen and Other N-Linked Glycoproteins and Is Down-regulated in Colon Adenocarcinomas*
β1,3-Galactosyltransferase β3Gal-T5 Acts on the GlcNAcβ1→3Galβ1→4GlcNAcβ1→R Sugar Chains of Carcinoembryonic Antigen and Other N-Linked Glycoproteins and Is Down-regulated in Colon Adenocarcinomas*
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β1,3-半乳糖基转移酶 β3Gal-T5 作用于癌胚抗原和其他 N 连接糖蛋白的 GlcNAcβ1→3Galβ1→4GlcNAcβ1→R 糖链，并在结肠腺癌中下调*
DOI：
--
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发表时间：
2001
影响因子：
4.8
通讯作者：
M. Trinchera
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Salvini;A. Bardoni;M. Valli;M. Trinchera
我们试图确定β1，3-半乳糖基转移酶β3Gal-T5是否参与了1型链碳水化合物的特定子集的生物合成，并以与癌症相关的方式表达。我们将β3Gal-TcDNA导入表达Fuc-tiII的中国仓鼠卵巢(CHO)细胞，并研究了相关糖偶联物的形成。β3Gal-T5比β3Gal-T1更有效地指导CHO细胞中Lewis 1型抗原的合成，而β3Gal-T2、-T3和-T4几乎不能指导合成。在表达Fuc-tiII和β3Gal-T5(CHO-FT-T5)的克隆中，唾液酸-Lewis a的合成被苦马豆素强烈抑制，但不受苄基α-GalNAc的抑制，并且不存在sialyl-Lewis x，尽管在表达Fuc-tiII和β3Gal-T1(CHO-FT-T1)或Fuc-TiII和β3Gal-T2(Cho-FT-T2)的克隆中检测到sialyl-Lewis a的合成。内切-β-半乳糖苷酶处理克隆CHO-FT-T5释放的N-糖链(±NeuAcα2→3)Galβ1→3[Fucα1→4]GlcNAcβ1→3Gal，但不处理CHO-FT-T1细胞中发现的GlcNAcβ1→3Gal或2型链寡糖。这一结果表明，β3Gal-T5的表达抑制了N-糖链上聚-N-乙酰乳糖胺和唾液酸路易斯x的合成。动力学研究证实，β3Gal-T5更喜欢具有β1→3Gal端的受体，包括乳三糖神经酰胺。竞争性逆转录酶介导的聚合酶链式反应显示β3Gal-T5转录本在正常结肠黏膜中表达，而在腺癌中不表达或很少表达。此外，从表达Fuc-tiII和β3Gal-T5的CHO克隆中纯化的重组癌胚抗原可与抗唾液酸刘易斯a反应，并在内切-β-半乳糖苷酶释放的寡糖上携带1型链。我们的结论是，β3Gal-T5下调在决定n-糖链的癌相关糖基化模式中起着相关的作用。
We attempted to determine whether β1,3-galactosyltransferase β3Gal-T5 is involved in the biosynthesis of a specific subset of type 1 chain carbohydrates and expressed in a cancer-associated manner. We transfected Chinese hamster ovary (CHO) cells expressing Fuc-TIII with β3Gal-T cDNAs and studied the relevant glycoconjugates formed. β3Gal-T5 directs synthesis of Lewis type 1 antigens in CHO cells more efficiently than β3Gal-T1, whereas β3Gal-T2, -T3, and -T4 are almost unable to direct synthesis. In the clone expressing Fuc-TIII and β3Gal-T5 (CHO-FT-T5), sialyl-Lewis a synthesis is strongly inhibited by swainsonine but not by benzyl-α-GalNAc, and sialyl-Lewis x is absent, although it is detected in the clones expressing Fuc-TIII and β3Gal-T1 (CHO-FT-T1) or Fuc-TIII and β3Gal-T2 (CHO-FT-T2). Endo-β-galactosidase treatment of N- glycans prepared from clone CHO-FT-T5 releases (±NeuAcα2→3)Galβ1→3[Fucα1→4]GlcNAcβ1→3Gal but not GlcNAcβ1→3Gal or type 2 chain oligosaccharides, which are found in CHO-FT-T1 cells. This result indicates that β3Gal-T5 expression prevents poly-N-acetyllactosamine and sialyl-Lewis x synthesis on N-glycans. Kinetic studies confirm that β3Gal-T5 prefers acceptors having the GlcNAcβ1→3Gal end, including lactotriosylceramide. Competitive reverse transcriptase mediated-polymerase chain reaction shows that the β3Gal-T5 transcript is expressed in normal colon mucosa but not or poorly in adenocarcinomas. Moreover, recombinant carcinoembryonic antigen purified from a CHO clone expressing Fuc-TIII and β3Gal-T5 reacts with anti-sialyl-Lewis a and carries type 1 chains on oligosaccharides released by endo-β-galactosidase. We conclude that β3Gal-T5 down-regulation plays a relevant role in determining the cancer-associated glycosylation pattern ofN-glycans.
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