Structural Characterization of Two CO Molecules Bound to the Nitrogenase Active Site.
Structural Characterization of Two CO Molecules Bound to the Nitrogenase Active Site.
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DOI：
10.1002/anie.202015751
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发表时间：
2021-03-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Spatzal T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Buscagan TM;Perez KA;Maggiolo AO;Rees DC;Spatzal T
作为解开固氮酶机制的一种方法，我们研究了CO与活性位点FeMo辅因子的结合。一氧化碳不仅是固氮酶的抑制剂，也是一种底物，可以还原为碳氢化合物（费托化学）。固氮酶的C-C键形成能力表明多个CO或CO-衍生的配体结合到活性位点。在此，我们报告了一个晶体结构，其中两个CO配体与钼固氮酶的FeMo-辅因子在1.33 nm分辨率下配位。 除了先前观察到的FeMo辅因子的Fe 2和Fe 6之间的桥接CO配体之外，通过末端配位到Fe 6的第二个CO配体揭示了新的配体结合模式。虽然这种状态与固氮酶催化反应的相关性仍有待确定，但它突出了Fe 2和Fe 6在配体结合中的特殊作用，根据配体和反应条件，可以使用多种配位模式。除了还原二氮，固氮酶还将CO还原为烃，介导多个CO衍生配体之间的C-C键形成。为了阐明多个基于C的配体如何与活性位点结合，我们报告了与钼固氮酶的FeMo辅因子配位的两个CO配体的1.33 μ m分辨率晶体结构（见图）。 第二个CO配体是配位到Fe 6在以前未报道的配体结合模式。
As an approach towards unraveling the nitrogenase mechanism, we have studied the binding of CO to the active‐site FeMo‐cofactor. CO is not only an inhibitor of nitrogenase, but it is also a substrate, undergoing reduction to hydrocarbons (Fischer–Tropsch‐type chemistry). The C−C bond forming capabilities of nitrogenase suggest that multiple CO or CO‐derived ligands bind to the active site. Herein, we report a crystal structure with two CO ligands coordinated to the FeMo‐cofactor of the molybdenum nitrogenase at 1.33 Å resolution. In addition to the previously observed bridging CO ligand between Fe2 and Fe6 of the FeMo‐cofactor, a new ligand binding mode is revealed through a second CO ligand coordinated terminally to Fe6. While the relevance of this state to nitrogenase‐catalyzed reactions remains to be established, it highlights the privileged roles for Fe2 and Fe6 in ligand binding, with multiple coordination modes available depending on the ligand and reaction conditions. Besides reducing dinitrogen, nitrogenases reduce CO to hydrocarbons, mediating C−C bond formation between multiple CO‐derived ligands. To shed light on how multiple C‐based ligands bind to the active site, we report a 1.33 Å resolution crystal structure of two CO ligands coordinated to the FeMo‐cofactor of molybdenum nitrogenase (see picture). The second CO ligand is coordinated to Fe6 in a previously unreported ligand binding mode.
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DOI：
10.1016/0005-2728(73)90270-3
发表时间：
1973-01-01
期刊：
BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA
影响因子：
--
作者：
HWANG, JC;CHEN, CH;BURRIS, RH
通讯作者：
BURRIS, RH
影响因子：
15
作者：
Christie, PD;Lee, HI;Hoffman, BM
通讯作者：
Hoffman, BM
影响因子：
21.8
作者：
Lee, Yunho;Mankad, Neal P.;Peters, Jonas C.
通讯作者：
Peters, Jonas C.
影响因子：
16.6
作者：
Moret, Marc-Etienne;Peters, Jonas C.
通讯作者：
Peters, Jonas C.
影响因子：
15
作者：
Lee, HI;Sorlie, M;Hoffman, BM
通讯作者：
Hoffman, BM