Evolution of interface binding strengths in simplified model of protein quaternary structure
Evolution of interface binding strengths in simplified model of protein quaternary structure
复制标题
蛋白质四级结构简化模型中界面结合强度的演变
DOI：
10.1101/557272
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发表时间：
2019
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Leonard A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Leonard A
蛋白质自组装成蛋白质四级结构对许多生物过程具有根本重要性，并且蛋白质错误组装是引起广泛的蛋白质病的原因。近年来，蛋白质自组装的抽象格子模型被用来模拟蛋白质四级结构的进化和组装，并为研究此类系统的基因型-表型图谱提供了一种简单易行的方法。在这里，我们通过将接口表示为可变的二进制字符串来概括这些模型。这个简单的变化使我们能够模拟界面强度，界面对称性和确定性组装途径的演变。使用广义模型，我们能够重现两个重要的结果建立真实的蛋白质复合物：第一个是蛋白质组装途径的进化选择，以尽量减少错误组装。第二，复合体的组装路径反映了其进化历史，两者都可以从界面的相对强度中推导出来。这些结果表明，广义晶格模型提供了一个强大的新的理想化的框架，以促进蛋白质自组装过程及其演变的研究。
The self-assembly of proteins into protein quaternary structures is of fundamental importance to many biological processes, and protein misassembly is responsible for a wide range of proteopathic diseases. In recent years, abstract lattice models of protein self-assembly have been used to simulate the evolution and assembly of protein quaternary structure, and to provide a tractable way to study the genotype-phenotype map of such systems. Here we generalize these models by representing the interfaces as mutable binary strings. This simple change enables us to model the evolution of interface strengths, interface symmetry, and deterministic assembly pathways. Using the generalized model we are able to reproduce two important results established for real protein complexes: The first is that protein assembly pathways are under evolutionary selection to minimize misassembly. The second is that the assembly pathway of a complex mirrors its evolutionary history, and that both can be derived from the relative strengths of interfaces. These results demonstrate that the generalized lattice model offers a powerful new idealized framework to facilitate the study of protein self-assembly processes and their evolution.
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DOI：
10.1073/pnas.1120028109
发表时间：
2012-05-22
影响因子：
11.1
作者：
Perica, Tina;Chothia, Cyrus;Teichmann, Sarah A.
通讯作者：
Teichmann, Sarah A.
统计上增强了结构相关模式的混杂性。
DOI：
--
发表时间：
2008
期刊：
Physical review. E, Statistical, nonlinear, and soft matter physics
影响因子：
--
作者：
D. B. Lukatsky;E. Shakhnovich
通讯作者：
E. Shakhnovich
影响因子：
64.8
作者：
Levy, Emmanuel D.;Erba, Elisabetta Boeri;Robinson, Carol V.;Teichmann, Sarah A.
通讯作者：
Teichmann, Sarah A.
DOI：
10.1073/pnas.1810194115
发表时间：
2018-09-11
影响因子：
11.1
作者：
Agozzino L;Dill KA
通讯作者：
Dill KA
影响因子：
5.6
作者：
Lukatsky, D. B.;Shakhnovich, B. E.;Shakhnovich, E. I.
通讯作者：
Shakhnovich, E. I.