Structural analysis of a new carotenoid-binding protein: the C-terminal domain homolog of the OCP.
Structural analysis of a new carotenoid-binding protein: the C-terminal domain homolog of the OCP.
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DOI：
10.1038/s41598-020-72383-y
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发表时间：
2020-09-23
影响因子：
4.6
通讯作者：
Kerfeld CA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dominguez-Martin MA;Hammel M;Gupta S;Lechno-Yossef S;Sutter M;Rosenberg DJ;Chen Y;Petzold CJ;Ralston CY;Polívka T;Kerfeld CA
橙子类胡萝卜素蛋白（OCP）是一种水溶性蛋白，在许多蓝藻中起着光保护作用。35 kDa OCP在结构和功能上是模块化的，由N-末端效应结构域（NTD）和C-末端调节结构域（CTD）组成;类胡萝卜素跨越这两个结构域。CTD是普遍存在的核转运因子-2（NTF 2）超家族（pfam 02136）的成员。随着蓝藻基因组的日益可用性，生物信息学分析揭示了一个新的蛋白质家族的存在，CTD的同源物，C-末端结构域样类胡萝卜素蛋白（CCP）。在这里，我们纯化holo-CCP 2直接从蓝藻，并建立它天然结合黄质（CAN）。我们使用小角X射线散射（SAXS）来表征这种胡萝卜素蛋白在两种不同的低聚状态的结构。单个类胡萝卜素分子跨越二聚体中的两个CCP。我们用X射线足迹质谱法（XFMS）进行的分析确定了类胡萝卜素结合的关键残基，这些残基可能导致极端的红移（约100%）。80 nm）的由CCP 2二聚体结合的类胡萝卜素的吸收最大值和四聚体形式的进一步10 nm的位移。这些数据提供了类胡萝卜素结合的蛋白质仅由一个NTF 2结构域的第一个结构描述。
The Orange Carotenoid Protein (OCP) is a water-soluble protein that governs photoprotection in many cyanobacteria. The 35 kDa OCP is structurally and functionally modular, consisting of an N-terminal effector domain (NTD) and a C-terminal regulatory domain (CTD); a carotenoid spans the two domains. The CTD is a member of the ubiquitous Nuclear Transport Factor-2 (NTF2) superfamily (pfam02136). With the increasing availability of cyanobacterial genomes, bioinformatic analysis has revealed the existence of a new family of proteins, homologs to the CTD, the C-terminal domain-like carotenoid proteins (CCPs). Here we purify holo-CCP2 directly from cyanobacteria and establish that it natively binds canthaxanthin (CAN). We use small-angle X-ray scattering (SAXS) to characterize the structure of this carotenoprotein in two distinct oligomeric states. A single carotenoid molecule spans the two CCPs in the dimer. Our analysis with X-ray footprinting-mass spectrometry (XFMS) identifies critical residues for carotenoid binding that likely contribute to the extreme red shift (ca. 80 nm) of the absorption maximum of the carotenoid bound by the CCP2 dimer and a further 10 nm shift in the tetramer form. These data provide the first structural description of carotenoid binding by a protein consisting of only an NTF2 domain.
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影响因子：
4.3
作者：
Dominguez-Martin, Maria Agustina;Polivka, Tomas;Kerfeld, Cheryl A.
通讯作者：
Kerfeld, Cheryl A.
DOI：
10.1016/0305-0491(83)90300-0
发表时间：
1983-01-01
影响因子：
2.2
作者：
FIKSDAHL, A;FOSS, P;SIEGELMAN, HW
通讯作者：
SIEGELMAN, HW
影响因子：
4.3
作者：
Harris, Dvir;Muzzopappa, Fernando;Adir, Noam
通讯作者：
Adir, Noam
影响因子：
4.3
作者：
Kuznetsova, Valentyna;Dominguez-Martin, Maria Agustina;Polivka, Tomas
通讯作者：
Polivka, Tomas
影响因子：
7.2
作者：
Lechno-Yossef, Sigal;Melnicki, Matthew R.;Kerfeld, Cheryl A.
通讯作者：
Kerfeld, Cheryl A.