The inhibitory effect of the autoantigen La on in vitro 3' processing of mammalian precursor tRNAs.
The inhibitory effect of the autoantigen La on in vitro 3' processing of mammalian precursor tRNAs.
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自身抗原 La 对哺乳动物前体 tRNA 体外 3 加工的抑制作用。
DOI：
10.1006/jmbi.2001.5026
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发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ochi,K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nashimoto,M;Nashimoto,C;Tamura,M;Kaspar,RL;Ochi,K
哺乳动物tRNA 3 '加工核糖核酸内切酶（3' tRNase）可以从各种前体（前体）-tRNA中去除3 '尾部。我们研究了自身抗原La对3′加工的影响，因为已知La蛋白与前tRNA的3′末端尿苷束结合。我们测试了16种不同的前tRNAArg底物，这些底物含有不同的3′-trailer，有或没有5′-前导序列，用于猪3′-tRNase的体外加工，以及在存在或不存在人La蛋白的情况下的凝胶阻滞。R-TUUU序列由4个pre-tRNA组成，包含6、8、11和15 nt的3′尾序列，尾序列以UUU结尾，无5′前导序列; R-TAGC序列由4个pre-tRNA组成，但末端序列为AGC。R-6LTUUU和R-6LTAGC系列分别由R-TUUU和R-TAGC通过添加6 nt 5′前导序列而衍生。La差异性地抑制它们的加工并与前体tRNA结合; R-TUUU、R-TAGC、R-6LTUUU和R-6LTAGC系列的50%抑制浓度分别为82至>850、>850、2至292和573至785 nM，解离常数分别为10至840，>850，3至203和155至520 nM。这些结果表明，末端序列UUU和5′前导序列通过与La的更紧密的相互作用而对3′加工产生更严重的抑制。就R-TUUU和R-6LTUUU系列而言，总体上随着3′拖尾长度的减小，La的抑制作用增强。综上所述，我们的结果表明，La蛋白空间阻碍3′ tRNase结合前tRNA分子可能附近的切割位点。
Mammalian tRNA 3′ processing endoribonuclease (3′ tRNase) can remove a 3′ trailer from various precursor (pre)-tRNAs. We investigated what effect the autoantigen La has on 3′ processing, since the La protein is known to bind to a 3′-terminal uridine tract of pre-tRNAs. We tested sixteen different pre-tRNAArgsubstrates containing various 3′ trailers with or without a 5′ leader sequence for in vitro processing by pig 3′ tRNase, and for gel-retardation in the presence or absence of human La protein. The R-TUUU series consists of four pre-tRNAs containing 6, 8, 11 and 15 nt 3′ trailers ending with UUU and no 5′ leader, while the R-TAGC series consists of the same four pre-tRNAs as R-TUUU except that the terminal sequence is AGC. The R-6LTUUU and R-6LTAGC series are derived from R-TUUU and R-TAGC, respectively, by adding a 6 nt 5′ leader. La differentially inhibited their processing and bound to the pre-tRNAs; the 50 % inhibitory concentrations for the R-TUUU, R-TAGC, R-6LTUUU, and R-6LTAGC series were 82 to >850, >850, 2 to 292 and 573 to 785 nM, respectively, and the dissociation constants were 10 to 840, >850, 3 to 203 and 155 to 520 nM, respectively. These results indicate that both the terminal sequence UUU and the 5′ leader contribute to more severe inhibition of 3′ processing via tighter interaction with La. With respect to the R-TUUU and R-6LTUUU series, on the whole, the La inhibition was enhanced as the 3′ trailer lengths decreased. Taken together, our results suggest that the La protein sterically hinders 3′ tRNase from binding a pre-tRNA molecule probably near the cleavage site.
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